Urocanase

Urocanase
Urocanase dimer, Bacillus subtilis
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	676 Aminosäuren
Kofaktor	NAD
Bezeichner
Gen-Name	UROC1
Externe IDs	OMIM: 609457 UniProt: Q96N76
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.2.1.49, Lyase
Reaktionsart	Gleichgewichtsreaktion
Substrat	Urocanat + Wasser
Produkte	Hydroxy-Imidazol-Propionat
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	131669	243537
Ensembl	ENSG00000159650	ENSMUSG00000034456
UniProt	Q96N76	Q8VC12
Refseq (mRNA)	NM_144639	NM_144940
Refseq (Protein)	NP_65324	NP_659189
Genlocus	Chr 12: 126.48 – 126.52 Mb	Chr 6: 90.33 – 90.36 Mb
PubMed-Suche	131669	243537

Urocanase (auch Urocanat-Hydratase) ist ein Enzym, das am Abbau der Aminosäure Histidin beteiligt ist und dort den zweiten Schritt, die Hydratation von Urocanat zu Hydroxy-Imidazol-Propionat katalysiert. Es ist bei Wirbeltieren in der Leber zu finden, kommt aber auch in manchen Bakterien und Pflanzen vor. Mutationen im UROC1-Gen können die seltene Erbkrankheit Urocanasemangel verursachen.^[1][2]

Katalysierte Reaktion

Urocansäure (links) wird in Hydroxy-Imidazol-Propionat (rechts) umgesetzt.

Aufbau

Urocanase ist ein Homodimer aus 2 * 557 Aminosäuren mit einer molekularen Masse von 2 * 61 kDa. Beide Untereinheiten enthalten jeweils ein NAD⁺-Molekül als festen, aber nicht kovalent gebundenen Kofaktor. Eine Untereinheit besteht aus einer NAD⁺-bindenden Domäne und einer Kerndomäne, welche auch die Bindungsstelle zur anderen Untereinheit enthält.

Literatur

• Berg/Tymoczko/Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6

Einzelnachweise

1. ↑ UniProt Q96N76
2. ↑ PROSITE documentation PDOC00947. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 20. September 2011 (englisch). 

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Histidin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien