Arylformamidase
Arylformamidase | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 308 Aminosäuren | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | AFMID | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.5.1.9, Hydrolase | |
Reaktionsart | Abspaltung von Formiat | |
Substrat | N-Formylkynurenin + H2O | |
Produkte | Kynurenin + Formiat | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Arylformamidase | |
Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi |
Bei der Arylformamidase (KF) handelt es sich um das Enzym, das den zweiten Teilschritt im Abbau der Aminosäure Tryptophan, nämlich die Abspaltung von Formiat von N katalysiert. Das Enzym kommt in Wirbeltieren vor. Beim Menschen wird es in allen Gewebetypen produziert.[1][2]
Mäuse ohne KF zeigen Probleme mit den Nieren und dem Immunsystem, können aber teilweise N-Formylkynurenin abbauen. Dies bedeutet, dass es wahrscheinlich ein weiteres Enzym gibt, das diese Reaktion katalysiert.[3]
Das AFMID-Gen, das für die Arylformamidase codiert, ist das seltene Beispiel für ein Gen, dessen Expression umgekehrt mit der Acetylierung des Histons am Promotor korreliert.[4]
Katalysierte Reaktion
Von N-Formyl-L-kynurenin wird durch Hydrolyse Ameisensäure abgespalten und L-Kynurenin entsteht.
Weblinks
- reactome.org: N-formylkynurenine + H2O ⇒ kynurenine + formate
Einzelnachweise
- ↑ UniProt Q63HM1
- ↑ BioGPS-Eintrag
- ↑ Dobrovolsky VN, Bowyer JF, Pabarcus MK, et al: Effect of arylformamidase (kynurenine formamidase) gene inactivation in mice on enzymatic activity, kynurenine pathway metabolites and phenotype. In: Biochim. Biophys. Acta. 1724, Nr. 1–2, Juni 2005, S. 163–72. doi:10.1016/j.bbagen.2005.03.010. PMID 15866519.
- ↑ Schuettengruber B, Doetzlhofer A, Kroboth K, Wintersberger E, Seiser C: Alternate activation of two divergently transcribed mouse genes from a bidirectional promoter is linked to changes in histone modification. In: J. Biol. Chem.. 278, Nr. 3, Januar 2003, S. 1784–93. doi:10.1074/jbc.M204843200. PMID 12411446.
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Struktur von L-Kynurenin
Struktur von N-Formyl-L-kynurenin