Argininosuccinat-Lyase

Argininosuccinat-Lyase
Argininosuccinat lyase dimer, Human nach PDB 1AOS
Vorhandene Strukturdaten: 1aos, 1k62
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	48,7 bis 51,7 Kilodalton / 438 bis 464 Aminosäuren (je nach Isoform)
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Isoformen	3
Bezeichner
Gen-Name	ASL
Externe IDs	OMIM: 608310 UniProt P04424
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.3.2.1, Lyase
Reaktionsart	Spaltung einer C-N-Bindung
Substrat	Argininosuccinat
Produkte	Fumarat + Arginin
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen[1]
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	435	109900
Ensembl	ENSG00000126522	ENSMUSG00000025533
UniProt	P04424	Q91YI0
Refseq (mRNA)	NM_000048	NM_133768
Refseq (Protein)	NP_000039	NP_598529
Genlocus	Chr 7: 66.08 – 66.09 Mb	Chr 5: 130.01 – 130.02 Mb
PubMed-Suche	435	109900

Die Argininosuccinat-Lyase (ASL) ist das Enzym, das die Spaltung von Argininosuccinat in Arginin und Fumarat katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Lebewesen als letzter Schritt der Arginin-Biosynthese statt, zählt aber auch in Wirbeltieren als Teilschritt des Harnstoffzyklus. Mutationen im ASL-Gen können ASL-Mangel verursachen, einem Harnstoffzyklusdefekt mit Ausscheidung von Argininobernsteinsäure im Urin.^[2][3]

ASL eignet sich aufgrund seiner spezifischen Expression als Laborwert für Lebererkrankungen.^[4]

⇔ +

Argininosuccinat zerfällt in Fumarat und Arginin.

Wikibooks: Harnstoffzyklus – Lern- und Lehrmaterialien

• reactome: argininosuccinate ↔ fumarate + arginine

1. ↑ Homologe bei OMA
2. ↑ UniProt P04424
3. ↑ Trevisson E, Salviati L, Baldoin MC, et al.: Argininosuccinate lyase deficiency: mutational spectrum in Italian patients and identification of a novel ASL pseudogene. In: Hum. Mutat. 28. Jahrgang, Nr. 7, Juli 2007, S. 694–702, doi:10.1002/humu.20498, PMID 17326097. 
4. ↑ Feng JF, Chen TM, Wen YA, Wang J, Tu ZG: Study of serum argininosuccinate lyase determination for diagnosis of liver diseases. In: J. Clin. Lab. Anal. 22. Jahrgang, Nr. 3, 2008, S. 220–7, doi:10.1002/jcla.20245, PMID 18484660.