Von-Willebrand-Faktor

Von-Willebrand-Faktor
Vorhandene Strukturdaten: 1ao3, 1atz, 1auq, 1fe8, 1fns, 1ijb, 1ijk, 1m10, 1oak, 1sq0, 1u0n, 1uex, 2adf
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	225,7 kDa/2050 AS
Sekundär- bis Quartärstruktur	Multimer
Präkursor	(2813 AS; 309 kDa)
Bezeichner
Gen-Namen	vWF ; F8VWF
Externe IDs	OMIM: 193400 MGI: 98941
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi
Orthologe
	Mensch	Maus
Entrez	7450	22371
Ensembl	ENSG00000110799	ENSMUSG00000001930
UniProt	P04275	Q2I0J7
Refseq (mRNA)	NM_000552	NM_011708
Refseq (Protein)	NP_000543	NP_035838
Genlocus	Chr 12: 5.93 – 6.1 Mb	Chr 6: 125.51 – 125.65 Mb
PubMed-Suche	7450	22371

Der Von-Willebrand-Faktor (vWF) ist ein Protein, das als Trägerprotein des Blutgerinnungsfaktors VIII eine wichtige Rolle bei der Blutstillung spielt und nach Erik Adolf von Willebrand (1870–1949), einem finnischen Internisten, benannt wurde.

Der Von-Willebrand-Faktor wird sowohl von Megakaryozyten als auch von den Endothelzellen gebildet, die die Innenwand eines Blutgefäßes (die Intima) bilden. In den Blutplättchen (Thrombozyten) als Abschnürungen der Megakaryozyten ist er in den α-Granula gespeichert, das Gefäßendothel gibt ihn zur Speicherung an die subendotheliale Matrix ab. Kommt es zu einem Riss der Innenwand des Endothels, werden die darunter liegenden Proteine der Gefäßwand freigelegt, u. a. Kollagene. An diese kann der Von-Willebrand-Faktor binden. Bestimmte zelluläre Elemente des Blutes, die Blutplättchen (Thrombozyten), verfügen auf ihrer Oberfläche über eine Andockstelle, an die der Von-Willebrand-Faktor binden kann. Diese wird als Von-Willebrand-Rezeptor oder Glykoprotein Ib/IX/V bezeichnet (Glykoprotein Ib-IX-V-Rezeptor-Komplex). Der Von-Willebrand-Faktor schafft also eine Brücke zwischen den Blutplättchen und der verletzten Gefäßwand. An bereits adhärenten Thrombozyten kann der vWF mittels Glykoprotein IIb bzw. IIIa binden.

Der Von-Willebrand-Faktor hat somit eine direkte Wirkung bei der zellulären Blutstillung. Bei der plasmatischen Blutgerinnung ist er zwar nicht direkt beteiligt, da er zur Bildung des Fibrins nicht erforderlich ist. Durch seine Funktion als Träger- und Schutzprotein für den Gerinnungsfaktor VIII führt ein Mangel an Von-Willebrand-Faktor oder ein Defekt seiner Proteinstruktur durch diese unmittelbare Wechselwirkung aber dennoch zur Beeinträchtigung der plasmatischen Hämostase (s. Willebrand-Jürgens-Syndrom und Von-Willebrand-Krankheit).

Die Konzentration des Von-Willebrand-Faktors ist abhängig von der Blutgruppe; so werden bei Menschen der Blutgruppe 0 im Schnitt 25–35 % niedrigere Werte gemessen als bei den Blutgruppen A, B und AB^[1][2]. Möglicherweise ist dies mit ein Grund für teilweise variierende Prävalenzen von Herz-Kreislauf-Erkrankungen zwischen den Blutgruppen. So führt der Verband Deutscher Kardiologen bis zu sechs Prozent aller Herzerkrankungen auf ungünstige Blutgruppen zurück.^[3]

• Hämostase, Blutstillung
• Hämophilie, Bluterkrankheit
• Antihämophiles Globulin A
• Weibel-Palade-Körperchen

• E. A. von Willebrand: Hereditär pseudohemofili. In: Fin Läkaresällsk Handl. 68, 1926, S. 87–112. (Reproduced in E. A. von Willebrand: Hereditary pseudohaemophilia. In: Haemophilia. 5 (3), 1999, S. 223–231; discussion S. 222. doi:10.1046/j.1365-2516.1999.00302.x. PMID 10444294)
• J. E. Sadler: Biochemistry and genetics of von Willebrand factor. In: Annu. Rev. Biochem. 67, 1998, S. 395–424. doi:10.1146/annurev.biochem.67.1.395. PMID 9759493.
• A. J. Jakobi, A. Mashaghi, S. J. Tans, E. G. Huizinga: Calcium modulates force sensing by the von Willebrand factor A2 domain. In: Nature Commun. 2, 2011 Jul 12, S. 385.
• G. G. Levy, D. G. Motto, D. Ginsburg: ADAMTS13 turns 3. In: Blood. 106 (1), 2005, S. 11–17. doi:10.1182/blood-2004-10-4097. PMID 15774620.
• J. E. Sadler, U. Budde, J. C. Eikenboom u. a.: Update on the pathophysiology and classification of von Willebrand disease: a report of the Subcommittee on von Willebrand Factor. In: J. Thromb. Haemost. 4 (10), 2006, S. 2103–2114. doi:10.1111/j.1538-7836.2006.02146.x. PMID 16889557.
• A. Vincentelli, S. Susen, T. Le Tourneau u. a.: Acquired von Willebrand syndrome in aortic stenosis. In: N. Engl. J. Med. 349 (4), 2003, S. 343–349. doi:10.1056/NEJMoa022831. PMID 12878741.
• J. L. Moake: von Willebrand factor, ADAMTS-13, and thrombotic thrombocytopenic purpura. In: Semin. Hematol. 41 (1), 2004, S. 4–14. doi:10.1053/j.seminhematol.2003.10.003. PMID 14727254.
• T. Bongers, M. de Maat, M. van Goor u. a.: High von Willebrand factor levels increase the risk of first ischemic stroke: influence of ADAMTS13, inflammation, and genetic variability. In: Stroke. 37 (11), 2006, S. 2672–2677. doi:10.1161/01.STR.0000244767.39962.f7. PMID 16990571.
• F. I. Pareti, Y. Fujimura, J. A. Dent, L. Z. Holland, T. S. Zimmerman, Z. M. Ruggeri: Isolation and characterization of a collagen binding domain in human von Willebrand factor. In: J. Biol. Chem. 261 (32), 1986, S. 15310–15315. PMID 3490481

1. ↑ Von Willebrand Syndrom VWS - Gerinnungsstörung - Diagnose. Abgerufen am 31. März 2023. 
2. ↑ Eintrag zu Von-Willebrand-Faktor im Flexikon, einem Wiki der Firma DocCheck
3. ↑ Loretta Bruhns: Prävention: Die Blutgruppe bestimmt das Krankheitsrisiko mit. In: welt.de. 23. Februar 2015, abgerufen am 7. Oktober 2018.