Sklerotin

Sklerotine (altgriechisch σκληρόςsklēros „hart“) sind durch Chinon-Derivate verfestigte Arthropodine (Strukturproteine),^[1] die im Exoskelett von Gliederfüßern (Arthropoden wie Insekten und Krebstieren) eine wesentliche Komponente darstellen. Sie kommen außer bei Tieren (Gliederfüßer und Plattwürmer) auch bei Protisten vor. Die Einlagerung von Sklerotin bewirkt eine Verfestigung anatomischer Strukturen, besonders an mechanisch stark beanspruchten Stellen.

Vorkommen

In der Cuticula der Insekten tritt Sklerotin mit einem Anteil von 50 bis 70 % in der Regel gemeinsam mit Chitin auf.^[2] Chitin ohne Sklerotin ermöglicht eine Flexibilität dieser Bereiche. Im Exoskelett mariner Krebstiere ist sein Anteil deutlich geringer, hier sorgt die Einlagerung von Kalziumsalzen durch Kalzifizierung für die nötige Festigkeit.^[2][3]

Bei Plattwürmern tritt es in den Eischalen von Saugwürmern^[4] und Strudelwürmern^[1] auf, wird von den Dotterstockzellen (Vitellocyten) des Keimdotterstocks synthetisiert.^[5] Bei Protisten ist es eine Hauptkomponente der schützenden Außenschicht der Oocysten von Kokzidien.^[6]

Sklerotisierung

Bei der Sklerotisierung werden Phenol- und Chinon-Verbindungen durch das Enzym Phenoloxidase (wie Polyphenoloxidase EC 1.10.3.1) an aminoreiche Strukturproteine kovalent gebunden.^[1][4] Durch die Sklerotisierung erfolgt eine Polymerisierung der Komponenten, die so gebildete Matrix wird starr, sie kann nicht mehr enzymatisch abgebaut werden und bettet die weiteren Komponenten der Cuticula fixierend ein.^[7] Die Sklerotisierung beinhaltet auch kovalente Bindungen der Chinone mit Aminogruppen von Chitin und Aminosäuren anderer Proteine und führt zu einer dunklen Färbung der Arthropodine, z. B. in der Cuticula von Käfern.

In Anwesenheit von Lipiden während der Sklerotisierung erhält die Insektencuticula wasserabstoßende Eigenschaften.^[8]

Literatur

• W. Westheide, R. Rieger: Spezielle Zoologie. Teil 1: Einzeller und Wirbellose Tiere. 2. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1575-2.

Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b c} Dieter Bunke: Skerotin-Komponenten in den Vitellocyten von Microdalyellia fairchildi (Turbellaria). In: Zeitschrift für Zellforschung und Mikroskopische Anatomie. Band 135, Nr. 3, 1972, S. 383–398.
2. ↑ ^{a b} H. Börner: Arthropoden. In: Pflanzenkrankheiten und Pflanzenschutz. (= Springer-Lehrbuch). 2009, ISBN 978-3-540-49067-8, Kapitel 10, S. 173–290.
3. ↑ Benny Sabroe Welinder: The crustacean cuticle — I. Studies on the composition of the cuticle. In: Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Physiology. Band 47, Nr. 2, 1974, S. 779–787.
4. ↑ ^{a b} K. Ramalingam: Prophenolase and the role of Mehlis' gland in helminths. In: Experientia. Band 26, Nr. 8, 1970, S. 828–828.
5. ↑ R. Gönnert: Histologische Untersuchungen über den Feinbau der Eibildungsstätte (Oogenotop) von Fasciola hepatica.@1@2Vorlage:Toter Link/www.springerlink.com (Seite nicht mehr abrufbar, festgestellt im Januar 2023. Suche in Webarchiven.)  Info: Der Link wurde automatisch als defekt markiert. Bitte prüfe den Link gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis. In: Parasitology Research. Band 21, Nr. 6, 1962, S. 475–492.
6. ↑ E. Löser, R. Gönnert: Zur Bildung der Sklerotinhülle der Oocysten einiger coccidien.@1@2Vorlage:Toter Link/www.springerlink.com (Seite nicht mehr abrufbar, festgestellt im Januar 2023. Suche in Webarchiven.)  Info: Der Link wurde automatisch als defekt markiert. Bitte prüfe den Link gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis. In: Zeitschrift für Parasitenkunde. Band 25, Nr. 6, 1965, S. 597–605.
7. ↑ Martin G Peter: Chemische Modifikationen von Biopolymeren durch Chinon und Chinonmethide. In: Angewandte Chemie. Band 101, Nr. 5, 1989, S. 572–587. doi:10.1002/ange.19891010505
8. ↑ V. B. Wigglesworth: Sclerotin and lipid in the waterproofing of the insect cuticle. In: Tissue & Cell. Band 17, Nr. 2, 1985, S. 227–248, doi:10.1016/0040-8166(85)90091-6.