Polyphenoloxidase

Phenolase der Süßkartoffel (Ipomoea batatas)

Vorhandene Strukturdaten: 1bt1, 1bt2, 1bt3, 1bug

Masse/Länge Primärstruktur496 Aminosäuren
Sekundär- bis QuartärstrukturMonomer
Kofaktor2 Kupfer
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie1.10.3.1Oxidoreduktase
ReaktionsartOxidation
Substrat2 Mono/Diphenol + O2
Produkte2 o-Dichinon + 2 H2O
Vorkommen
Übergeordnetes TaxonPflanzen

Phenolase, genauer chloroplastische Polyphenoloxidase (PPO), früher: Catecholoxidase, heißt das Homolog der Tyrosinase in Pflanzen. Zusätzlich zu den Reaktionen der Tyrosinase ist sie in der Lage, Phenole und Catechole zu oxidieren. Diese Reaktionen sorgen für die Bräunung von Pflanzenmaterial nach Verletzung und Kontakt mit Luftsauerstoff. Die entstehenden Chinone sind giftig für pathogene Mikroorganismen.[1]

Enzymatische Katalyse

Bei der Oxidation von Brenzcatechin in Anwesenheit von Phenolase als Katalysator wird das Dihydroxybenzol in Benzochinon umgewandelt:

Einzelnachweise

  1. Mayer AM: Polyphenol oxidases in plants and fungi: going places? A review. In: Phytochemistry. 67. Jahrgang, Nr. 21, November 2006, S. 2318–2331, doi:10.1016/j.phytochem.2006.08.006, PMID 16973188.

Auf dieser Seite verwendete Medien

Reaction Tyrosinase.svg
Tyroninase katalyisert die Oxidation von Catechol in Benzochinon