Mevalonatkinase

Mevalonatkinase
Mevalonatkinase

Vorhandene Strukturdaten: 2R3V

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur396 Aminosäuren
Sekundär- bis QuartärstrukturHomodimer
Bezeichner
Gen-NameMVK
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie2.7.1.36, Kinase
ReaktionsartPhosphorylierung
SubstratATP + Mevalonat
ProdukteADP + 5-Phosphomevalonat
Vorkommen
Homologie-FamilieHovergen
Übergeordnetes TaxonEukaryoten[1]

Die Mevalonatkinase (MK) ist das Enzym, das in Eukaryoten die Phosphorylierung von Mevalonat katalysiert, ein Teilschritt bei der Biosynthese der Isoprenoide. MK ist im Zytosol der Peroxisomen lokalisiert. Beim Menschen können Mutationen im MVK-Gen zu erblichem Mevalonatkinase-Mangel und Hyperimmunglobulinämie vom Typ D führen.[2]

Katalysierte Reaktion

Mevalonat + ATP ⇔ Phosphomevalonat + ADP

(R)-Mevalonat wird zu 5-Phospho-(R)-mevalonat umgesetzt.

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise

  1. ↑ Homologe bei OMA
  2. ↑ UniProt Q03426

Auf dieser Seite verwendete Medien

(R)-Mevalonat.svg
Struktur von (R)-Mevalonat
1kvk.jpg
Autor/Urheber: Deposition authors: Fu, Z., Wang, M., Potter, D., Mizioko, H.M., Kim, J.J.;
visualization author: User:Astrojan, Lizenz: CC BY-SA 4.0
Mevalonate kinase homodimer + 2 ATP + 2 Mg (l.blue), Rattus norvegicus
(R)-5-Phosphomevalonat.svg
Struktur von (R)-5-Phosphomevalonat