Mannose-6-phosphat-Isomerase

Mannose-6-phosphat-Isomerase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur422 Aminosäuren
KofaktorZn2+
Isoformen2
Bezeichner
Gen-NameMPI
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie5.3.1.8, Isomerase
ReaktionsartUmlagerung
SubstratFructose-6-phosphat
ProdukteMannose-6-phosphat
Vorkommen
Homologie-FamilieHovergen
Übergeordnetes TaxonEukaryoten, Bakterien[1]
Orthologe
MenschHausmaus
Entrez4351110119
EnsemblENSG00000178802ENSMUSG00000032306
UniProtP34949Q924M7
Refseq (mRNA)NM_001289156NM_025837
Refseq (Protein)NP_001276085NP_080113
Genlocus Chr 15: 74.89 – 74.9 Mb Chr 9: 57.54 – 57.55 Mb
PubMed-Suche4351110119

Die Mannose-6-phosphat-Isomerase (PMI) ist das Enzym, das die gegenseitige Umlagerung von Fructose-6-phosphat in Mannose-6-phosphat und umgekehrt katalysiert. Alle Lebewesen außer den Archaeen besitzen das Enzym. Für Eukaryoten ist die Reaktion wichtig zur Biosynthese von GDP-Mannose und der Glycane. In Bakterien ist sie Teil des Mannosestoffwechsels. PMI ist im Zytosol lokalisiert. Im Mensch wird PMI in allen Gewebetypen produziert, insbesondere in Gehirn, Herz und Muskeln. Mutationen im MPI-Gen können zu seltenem erblichem Glykosylierungsdefekt Typ 1B (CDG-1B) führen.[2]

Katalysierte Reaktion

F6P ⇔ M6P

β-D-Fructose-6-phosphat und β-D-Mannose-6-phosphat gehen ineinander über.

Einzelnachweise

  1. ↑ Homologe bei OMA
  2. ↑ UniProt P34949
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Fructose-, Mannose- und Fucose-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Auf dieser Seite verwendete Medien

Beta-D-Fructose-6-phosphat2.svg
Struktur von beta-D-Fructose-6-phosphat
Beta-D-Mannose-6-phosphat.svg
Struktur von beta-D-Mannose-6-phosphat