β-Glucosidase

β-Glucosidase
β-Glucosidase homo8mer, Paenibacillus polymyxa nach PDB 1UYQ
Andere Namen	Cellobiase, Gentiobiase, Emulsin, Elaterase, Aryl-beta-Glucosidase, beta-D-Glucosidase, beta-Glucoside Glucohydrolase, beta-1,6-Glucosidase, Arbutinase, Amygdalase, Amygdalinase, p-Nitrophenyl beta-Glucosidase, Primeverosidase, Linamarase, Salicilinase, Zellobiase[1]
Masse/Länge Primärstruktur	51.565 Da / 445 AS[2]
Bezeichner
Gen-Name(n)	bglA
Externe IDs	UniProt: Q53EH2 CAS-Nummer: 9001-22-3
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.2.1.21, Hydrolase
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Bacteria

Sicherheitshinweise
CAS-Nummer	9001-22-3
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [3] Gefahr H- und P-Sätze H: 334 P: 261​‐​342+311 [3]

β-Glucosidasen sind eine Gruppe von Enzymen aus der Klasse der Glykosidasen.

Eigenschaften

β-Glucosidasen hydrolysieren Moleküle mit Glucose in einer β-glycosidischen Bindung. β-Glucosidasen haben zahlreiche Funktionen in den verschiedenen Organismen, unter anderem die Aufspaltung von Glycolipiden und exogenen Glycosiden in Tieren, Lignifikation/Zellwand-Verholzung, Abbau von Zellwand-Oligosacchariden, Phytohormon-Konjugat-Aktivierung, Freisetzung von aromatischen Verbindungen in Pflanzen, sowie Pflanzenabwehr durch Aufspaltung von cyanogenen Glykosiden und die Umwandlung von Biomasse in Mikroorganismen.^[4] Sie kommen in allen Bereichen lebender Organismen vor und hydrolisieren dort nicht-reduzierende terminale β-D-Glucosereste von Sacchariden aus der Gruppe der β-D-Glucane und Glycosiden. In Mikroorganismen kommen sie partikelförmig innerhalb von Cellusomen vor und ermöglicht den Abbau von Cellobiose zu Glucose.^[5] In der Lebensmittelindustrie werden β-Glucosidase enthaltende Enzympräparate zur Gewinnung von Aromastoffen eingesetzt.^[6]

Justus Liebig und Friedrich Wöhler isolierten 1837 aus bitteren Mandeln einen Stoff, der das Amygdalin der Bittermandel in Zucker, Bittermandelöl (Benzaldehyd) und Blausäure spaltet. Den Stoff nannten sie Emulsin.^[7]

Literatur

• Marvin J. Ferner: Untersuchungen und Charakterisierung ausgewählter β-Glucosidase-Varietäten mit dem Ziel einer Weinaromaverbesserung. Masterarbeit an der Hochschule für Angewandte Wissenschaften Hamburg vom 23. August 2012 (edoc.sub.uni-hamburg.de PDF; 2,2 MB).

Einzelnachweise

1. ↑ Enzym – 3.2.1.21 in der Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes
2. ↑ UniProt Q53EH2
3. ↑ ^{a b} Eintrag zu beta-Glucosidase in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 3. Februar 2024. (JavaScript erforderlich)
4. ↑ Marvin J. Ferner: Untersuchungen und Charakterisierung ausgewählter β-Glucosidase-Varietäten mit dem Ziel einer Weinaromaverbesserung. Masterarbeit an der Hochschule für Angewandte Wissenschaften Hamburg vom 23. August 2012 (edoc.sub.uni-hamburg.de PDF; 2,2 MB).
5. ↑ Hans-Dieter Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle: Lehrbuch der Lebensmittelchemie. 6. vollständig überarbeitete Auflage. Springer, Berlin / Heidelberg 2008, ISBN 978-3-540-73201-3, S. 340–341, doi:10.1007/978-3-540-73202-0. 
6. ↑ Glucosidasen. In: Römpp Enzyklopädie Online. Thieme Verlag Stuttgart 2007.
7. ↑ Otto Westphal, Theodor Wieland, Heinrich Huebschmann: Lebensregler. Von Hormonen, Vitaminen, Fermenten und anderen Wirkstoffen. Societäts-Verlag, Frankfurt am Main 1941 (= Frankfurter Bücher. Forschung und Leben. Band 1), S. 59.