Shared primase-binding peptide in archaeal PolD and eukaryotic Polα

Autor/Urheber:

Clément Madru, Ghislaine Henneke, Pierre Raia, Inès Hugonneau-Beaufet, Gérard Pehau-Arnaudet, Patrick England, Erik Lindahl, Marc Delarue, Marta Carroni & Ludovic Sauguet

Attribution:

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Quelle:

Wikimedia Commons

Größe:

1050 x 412 Pixel (1560819 Bytes)

Beschreibung:

a Structural comparison of the Pyrococcus abyssi PolD DP1-DP2(1093–1216) region of the cryo-EM structure with the Homo sapiens Polα POLA2-POLA1(1319–1456) crystal structure (PDB ID: 5EXR). b Shared structural features between archaeal PolD and eukaryotic Polα C-terminal regions. Conserved α-helices and Zn-binding domain are shown in blue and green, respectively. c The cPIP of DP2 resembles the primase-interacting motif located in the C terminus of Polα. Top panel: multiple-sequence alignment highlighting the conservation between the PolD cPIP motifs from Thermococcus species and the primase-interacting peptides of Polα. Sequence similarities are highlighted with light purple boxes, whereas conserved residues are shown with dark purple boxes. Bottom panel: superimposition of the X-ray crystal structures of the cPIP from P. abyssi and the primase-interacting peptide of H. sapiens Polα (PDB ID: 5EXR). Cα-traces are represented as ball and sticks. Conserved residues are highlighted using larger spheres.

Lizenz:

CC BY 4.0

Credit:

doi:10.1038/s41467-020-15392-9.^[1]

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