Aconitase


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Tertiärstruktur der Aconitase mit gebundenem alpha-Methylisocitrat. Aconitase des Rinds; Abbildung erstellt aus pdb 1AMI (siehe www.rcsb.org) mit pymol 0.99 (pymol.sourceforge.net); zweite Version.
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* 16:19, 27. Apr 2006 [[:de:User:Minutemen|Minutemen]] 1060 x 952 (462.738 Bytes) <span class="comment">(* Bildbeschreibung: Tertiärstruktur der Aconitase mit gebundenem alpha-Methylisocitrat. * Quelle: selbst erstellt * Fotograf/Zeichner: Minutemen * Datum: 27. April 2006 * Sonstiges: Aconitase der Kuh; Abbildung erstellt aus pdb 1AMI (siehe www.rcsb.org) mit py)</span> * 13:04, 23. Apr 2006 [[:de:User:Minutemen|Minutemen]] 1052 x 951 (394.332 Bytes) <span class="comment">(* Bildbeschreibung: Tertiärstruktur der Aconitase mit gebundenem Citrat * Quelle: selbst erstellt * Fotograf/Zeichner: Minutemen * Datum: 23.April 2006 * Sonstiges: Aconitase des Schweins, Mutation R644Q; Abbildung erstellt aus pdb 1B0M (siehe www.rcsb.org) mi)</span>
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Aconitase (ACO) heißen Enzyme, die die Umwandlung von Citrat oder Isocitrat in Aconitat und umgekehrt katalysieren. Es ist ein unentbehrliches Enzym des Citratzyklus und des Glyoxylatzyklus. Aconitase kommt in allen Eukaryoten und Bakterien im Zytosol vor. Mehrzellige Tiere haben eine zusätzliche Kopie der ACO im Mitochondrium. Bei Säugetieren und Bakterien schließlich hat sich die zytosolische ACO weiterentwickelt und die zusätzliche Rolle eines Translations-Repressors angenommen, der eine zentrale Rolle im Eisenstoffwechsel spielt. Mutationen am Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein (ISCU) können zur seltenen Krankheit Aconitasemangel führen, da die ACO-Funktion von der Anwesenheit des Cluster abhängig ist. .. weiterlesen