Vero-Toxin

Vero-Toxin
Bindung von Adenin an Stx2, dem Verotoxin von Escherichia coli O157:H7 nach PDB 2ga4
Masse/Länge Primärstruktur	315+89 Aminosäuren (A+B)
Sekundär- bis Quartärstruktur	Heterodimer
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.2.2.22, N-Glycosylase
Reaktionsart	Hydrolyse einer N-Glycosylbindung
Substrat	rRNA (60S) + H2O
Produkte	defekte rRNA (60S)
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Escherichia coli

Die Lektine Vero-Toxin 1 und Vero-Toxin 2 aus Escherichia coli werden aufgrund ihrer Ähnlichkeit zu Shiga-Toxin auch Shiga-like-Toxin I/II (SLT I/II) oder Shiga-Toxin 1/2 (Stx1/Stx2) genannt.^[1][2] Sie beeinträchtigen die eukaryotische Proteinsynthese, indem sie die 60S-Untereinheit der Ribosomen auf katalytischem Weg inaktivieren. Die Elongation der Peptidkette wird dadurch beeinträchtigt, dass die Bindung von Aminoacyl-tRNA an die Ribosomen verhindert wird.

Von ihrer Struktur und Wirkungsweise her gehören Vero-Toxine und Shiga-Toxine zur gleichen Gruppe von Toxinen wie die Lektine Ricin und Abrin. Wie diese besitzen sie zwei Ketten bzw. Untereinheiten. Auffällig ist, dass ihre jeweilige Untereinheit genau an der gleichen Stelle wie Ricin A eine Spaltung der N-glykosidischen Bindung von Adenin in der 28S-rRNA verursacht. Diese Toxine wirken als spezifische RNA-N-Glycosidasen, welche Ribosomen inaktivieren.

Einzelnachweise

1. ↑ Beutin L, Geier D, Steinrück H, Zimmermann S, Scheutz F: Prevalence and some properties of verotoxin (Shiga-like toxin)-producing Escherichia coli in seven different species of healthy domestic animals. In: Journal of clinical microbiology. 31, Nr. 9, September 1993, S. 2483–8. PMID 8408571. PMC 265781 (freier Volltext).
2. ↑ Bitzan M, Richardson S, Huang C, Boyd B, Petric M, Karmali MA: Evidence that verotoxins (Shiga-like toxins) from Escherichia coli bind to P blood group antigens of human erythrocytes in vitro. In: Infection and Immunity. 62, Nr. 8, August 1994, S. 3337–47. PMID 8039905. PMC 302964 (freier Volltext).