Sterol-Δ8/7-Isomerase

3-β-Hydoxysteroid-Δ8,7-Isomerase
Andere Namen
  • Cholstenol-Δ-Isomerase
  • Δ8,Δ7-Sterol-Isomerase
  • D8,D7-Sterol-Isomerase
  • Emopamil-bindendes Protein
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur26,4 Kilodalton / 230 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstrukturmultipass Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-NameEBP
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie5.3.3.5, Isomerase
ReaktionsartUmlagerung
SubstratDelta(8)-Sterol
ProdukteDelta(7)-Sterol
Vorkommen
Homologie-FamilieHovergen
Übergeordnetes TaxonEukaryoten[1]
Orthologe
MenschHausmaus
Entrez1068213595
EnsemblENSMUSG00000031168
UniProtQ15125P70245
Refseq (mRNA)NM_006579NM_007898
Refseq (Protein)NP_006570NP_031924
Genlocus Chr X: 48.52 – 48.53 Mb Chr X: 8.19 – 8.19 Mb
PubMed-Suche1068213595

Die Sterol-Δ8/7-Isomerase (auch: Emopamil-bindendes Protein (EBP)) ist das Enzym, das innerhalb von Sterolderivaten die Umlagerung der in der 8-Position befindlichen Doppelbindung in die 7-Position katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Eukaryoten im Rahmen der Cholesterinbiosynthese statt. Es handelt sich um ein Transmembranprotein, das am endoplasmatischen Reticulum lokalisiert ist. Mutationen im EBP-Gen des Menschen sind die Ursache für einen Typ der Chondrodysplasia punctata, dem so genannten Conradi-Hünermann-Syndrom.[2]

Katalysierte Reaktion

Zymosterin ⇒ 5α-Cholesta-7,24-dien-3β-ol

Zymosterin wird zu 5α-Cholesta-7,24-dien-3β-ol umgelagert.

Siehe auch

  • MEND-Syndrom[3]
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise

  1. ↑ Homologe bei inParanoid
  2. ↑ UniProt Q15125
  3. ↑ Eintrag zu MEND-Syndrom. In: Orphanet (Datenbank für seltene Krankheiten)

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5alpha-Cholesta-7,24-dien-3beta-ol.svg
Struktur von 5alpha-Cholesta-7,24-dien-3beta-ol
Zymosterin.svg
Struktur von Zymosterin