Skorpiontoxin

Ein Skorpiontoxin ist ein Toxin, das von Skorpionen gebildet wird.

Eigenschaften

Skorpiontoxine sind Neurotoxine und Peptide. Sie bestehen aus etwa 40 bis 65 Aminosäuren und werden in kurze (mit meist drei Disulfidbrücken) und lange Skorpiontoxine (mit vier Disulfidbrücken) eingeteilt. Sie binden an Ionenkanäle wie z. B. Natrium-^[1] und Kaliumkanäle.^[2] Entweder wird die Selbstinaktivierung des Ionenkanals gehemmt, wodurch er dauerhaft geöffnet bleibt oder die Pore des Ionenkanals blockiert.^[3] Skorpiontoxine sind strukturell ähnlich zu den von Insekten gebildeten Defensinen.^[4]

Natriumkanal-bindende Skorpiontoxine werden in die Gruppen α- und β-NaTx eingeteilt.^[5] Sie bestehen aus einer α-Helix und einem β-Faltblatt aus drei antiparallelen Strängen, die über mindestens zwei Disulfidbrücken miteinander verbunden sind.^[5] Kaliumkanal-bindende Skorpiontoxine werden in die Gruppen α-, β- und γ-KTx eingeteilt.^[2]

Beispiele für Skorpiontoxine sind Agitoxin 1, Agitoxin 2, Agitoxin 3, Altitoxin, Birtoxin, Bestoxin, BoPKTX, Toxin BoP1, Toxin BoP2, Bukatoxin, Butantoxin, Dortoxin, die Bactridine, Chlorotoxin, Charybdotoxin a und Charybdotoxin b, Kappa-Hefutoxin 1 und Kappa-Hefutoxin 2, Iberiotoxin, Kaliotoxin 1, Kaliotoxin 2, Kurtoxin, Limbatustoxin, Margatoxin, Maurotoxin, Noxiustoxin, Scyllatoxin, Slotoxin, Tityustoxine sowie Scorpin.

Skorpiontoxine werden zur Behandlung von Gendefekten in Ionenkanälen und anderen Erkrankungen mit Beteiligung von Ionenkanälen untersucht.^[6]

Literatur

• D. Geraghty, L. D. Rash: Ion Channels Down Under. Academic Press, 2017, ISBN 978-0-128-10414-9, S. 90.

Einzelnachweise

1. ↑ R. C. Rodríguez de la Vega, L. D. Possani: Overview of scorpion toxins specific for Na+ channels and related peptides: biodiversity, structure-function relationships and evolution. In: Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology. Band 46, Nummer 8, Dezember 2005, S. 831–844, doi:10.1016/j.toxicon.2005.09.006, PMID 16274721.
2. ↑ ^{a b} S. Oyama, P. Pristovsek, L. Franzoni, T. A. Pertinhez, E. Schininá, C. Lücke, H. Rüterjans, E. C. Arantes, A. Spisni: Probing the pH-dependent structural features of alpha-KTx12.1, a potassium channel blocker from the scorpion Tityus serrulatus. In: Protein science : a publication of the Protein Society. Band 14, Nummer 4, April 2005, S. 1025–1038, doi:10.1110/ps.041131205, PMID 15772309, PMC 2253457 (freier Volltext).
3. ↑ J. Bhavya, N. N. Francois, V. S. More, S. S. More: Scorpion Toxin Polyptides as Therapeutic Agents: An Overview. In: Protein and peptide letters. Band 23, Nummer 9, 2016, S. 848–859, PMID 27397476.
4. ↑ Albert Teelken: Neurochemistry. Springer, 2013, ISBN 978-1-461-55405-9, S. 786.
5. ↑ ^{a b} Herve Rochat: Animal Toxins. Birkhäuser, 2013, ISBN 978-3-034-88466-2, S. 166.
6. ↑ A. I. Kuzmenkov, E. V. Grishin, A. A. Vassilevski: Diversity of Potassium Channel Ligands: Focus on Scorpion Toxins. In: Biochemistry. Biokhimiia. Band 80, Nummer 13, Dezember 2015, S. 1764–1799, doi:10.1134/S0006297915130118, PMID 26878580.