Seitenkettenmodifikation

Die Seitenkettenmodifikation umfasst posttranslationale Modifikationen der Seitenketten von Aminosäuren in Proteinen.[1] Im Gegensatz zur Seitenkettenmodifikation bezeichnet die terminale (endständige) Modifikation die Veränderung des N- oder C-Terminus.

Eigenschaften

Durch die posttranslationale Modifikation der Seitenketten werden verschiedene modifizierte Aminosäuren in einem Protein erzeugt. Unter anderem werden die Seitenketten von Lysin acetyliert, Arginin und Lysin methyliert, Glutaminsäure carboxyliert, Prolin hydroxyliert oder Serin, Threonin und Tyrosin phosphoryliert. Glykosylierungen und manche Lipid-Modifikationen sind ebenfalls Seitenkettenmodifikationen. Mit zunehmendem Alter nehmen die Seitenkettenmodifikationen zu.[2]

Anwendungen

Während die meisten Seitenkettenmodifikationen enzymatisch erzeugt werden, entstehen auch manche Modifikationen der Seitenketten von Proteinen im Zuge einer Glykation mit Kohlenhydraten oder durch Oxidation (z. B. Cystein zu Cysteinsulfonsäure oder Carbonyle).[3][4] Beim Garen mit trockener Hitze entstehen im Zuge der Maillard-Reaktion Melanoidine, die Seitenkettenmodifikationen mit reduzierenden Zuckern enthalten.

In der Biochemie werden Hydroxylierungen zur Markierung von Proteinen für die Massenspektrometrie verwendet.[5] Bei einer Radioiodierung werden Tyrosin-Seitenketten oxidiert und mit radioaktivem Iod markiert. Bei einer Deuterierung werden sowohl endständige Wasserstoffatome als auch solche an Seitenketten gegen Deuterium ausgetauscht.

Einzelnachweise

  1. ↑ Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level. Wiley, 2006. ISBN 978-0-47121495-3. S. 89.
  2. ↑ A. J. Bailey: Molecular mechanisms of ageing in connective tissues. In: Mechanisms of ageing and development. Band 122, Nummer 7, Mai 2001, S. 735–755, PMID 11322995.
  3. ↑ K. I. Piatkov, C. S. Brower, A. Varshavsky: The N-end rule pathway counteracts cell death by destroying proapoptotic protein fragments. In: Proc Natl Acad Sci U S A (2012), Band 109(27), S. E1839-47. doi:10.1073/pnas.1207786109. PMID 22670058; PMC 3390858 (freier Volltext).
  4. ↑ P. A. Grimsrud, H. Xie, T. J. Griffin, D. A. Bernlohr: Oxidative stress and covalent modification of protein with bioactive aldehydes. In: The Journal of biological chemistry. Band 283, Nummer 32, August 2008, S. 21837–21841, doi:10.1074/jbc.R700019200, PMID 18445586, PMC 2494933 (freier Volltext).
  5. ↑ K. Takamoto, M. R. Chance: Radiolytic protein footprinting with mass spectrometry to probe the structure of macromolecular complexes. In: Annual review of biophysics and biomolecular structure. Band 35, 2006, S. 251–276, doi:10.1146/annurev.biophys.35.040405.102050, PMID 16689636.