Porphobilinogen-Desaminase

Porphobilinogen-Desaminase
Porphobilinogen-Desaminase
Porphobilinogen desaminase monomer, Human

Vorhandene Strukturdaten: 3ecr, 3eq1

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur361 Aminosäuren
KofaktorDipyrromethan
Isoformen2
Bezeichner
Gen-NameHMBS
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie2.5.1.61Transferase
Substrat4 Porphobilinogen + H2O
ProdukteHydroxymethylbilan + 4 NH3
Vorkommen
Homologie-FamiliePBG-D
Übergeordnetes TaxonLebewesen

Porphobilinogen-Deaminase (PBG-D) (auch: Hydroxymethylbilan-Synthase, HMBS) ist das Enzym, das in allen Lebewesen die Eliminierungsreaktion und anschließende Polymerisation von vier Porphobilinogen-Molekülen zu Hydroxymethylbilan katalysiert. PBG-D ist daher notwendig für die Porphyrin-Biosynthese. Mutationen am HMBS-Gen des Menschen mit folgendem Mangel an PBG-D können zur akuten intermittierenden Porphyrie führen.[1]

Von PBG-D gibt es beim Menschen zwei Isoformen, eine nur in Erythrozyten anzutreffende, die andere wird in den restlichen Gewebetypen exprimiert.

Katalysierte Reaktion

4 Porphobilinogen + H2O ⇒ Hydroxymethylbilan + 4 NH3

Vier Moleküle Porphobilinogen polymerisieren zu einem Molekül Hydroxymethylbilan, wobei Wasser verbraucht wird und Ammoniak entsteht. Als Kofaktor ist Dipyrromethan notwendig, das gebunden wird und an welches die einzelnen Porphobilinogen-Moleküle zuerst schrittweise addiert werden.[1]

Einzelnachweise

  1. a b UniProt P08397

Auf dieser Seite verwendete Medien

Hydroxymethylbilan.svg
Struktur von Hydroxymethylbilan
Porphobilinogen.svg
Struktur von Porphobilinogen
5m6r.jpg
Autor/Urheber:

Deposition authors: Pluta, P., Millet, O., Roversi, P., Rojas, A.L., Gu, S.;

visualization author: User:Astrojan, Lizenz: CC BY-SA 4.0
Porphobilinogen deaminase monomer + 7J8 intermedier (green-red) + 2 PO4 (pink-red), Human