Pollenallergen Bet V 1

Pollenallergen Bet v 1-A (Hänge-Birke, Betula verrucosa)
Bändermodell des Monomers von zwei Seiten, nach PDB 1QMR
Vorhandene Strukturdaten: 1BV1, 1FSK, 1LLT, 1QMR, 1B6F
Masse/Länge Primärstruktur	159 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer
Bezeichner
Gen-Name(n)	BETVIA ; PR-10
Externe IDs	UniProt P15494
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Gefäßpflanzen[1]

Bet v 1 ist das Hauptallergen der Hänge-Birke (Betula pendula, Syn.: B. verrucosa) und der Auslöser der Birkenpollenallergie beim Menschen. Bet v 1 gehört zur PR-10-Proteinfamilie, deren Vertreter von vielen Gefäßpflanzen als Antwort auf biotischen und abiotischen Stress in verschiedenen Gewebetypen gebildet werden.^[2] Die genaue Funktion von Bet v 1 für die Pflanze ist bisher unbekannt. Ergebnisse der Kristallstrukturanalyse sowie von Bindungsstudien lassen aber vermuten, dass es sich um einen Carrier für Steroidhormone handeln könnte, der eine Rolle bei der Abwehr von Pathogenen sowie bei der Entwicklung und beim Wachstum der Pflanze spielt.^[3] Von Bet v 1 sind mehrere Isoforme mit unterschiedlich starker Allergenität bekannt.^[4] Die Isoform-Zusammensetzung der im Pollen vorkommenden Bet v 1-Proteine variiert von Baum zu Baum, weshalb die Stärke der Allergenität der Pollen für jeden einzelnen Birkenbaum individuell ist.^[5][6]

Eine Unterfamilie der PR-10-Proteine fasst alle zu Bet v 1 homologen Proteine zur BetVI-Familie zusammen; auch Mitglieder dieser Familie sind breit verstreut im Pflanzenreich und viele sind starke Allergene. Da es sich bei allen Mitgliedern aufgrund der Homologie um das gleiche Epitop handelt, ist hier der Grund für Kreuzallergien zu suchen. Weitere Mitglieder der BetVI-Familie sind beispielsweise:^[1]

• Api G 1 von Apium graveolens (Sellerie)
• Cor a 1 von Corylus avellana (Haselnuss)
• Mal d 1 von Malus domestica (Kulturapfel)
• Ara h 8 von Arachis hypogaea (Erdnuss)

Ein Hinweis auf die genaue Funktion ist eine Bindedomäne der Proteine, die bevorzugt Lipide wie Cholesterin und Lecithin binden kann. Der physiologische Ligand von Bet v 1 ist Quercetin-3-O-sophorosid.^[7] In der Zellkultur wurde ausschließlich bei Allergikern ein Eindringen des Proteins in Epithelzellen beobachtet, möglicherweise über Lipid Rafts der Zellmembran, während das Immunsystem der gesunden Personen diesen Vorgang verhindert.^[8][9][10]

1. ↑ ^{a b} IPR000916 Bet v I allergen. In: InterPro 28.0. EBI, abgerufen am 6. Oktober 2010 (englisch). 
2. ↑ K. Hoffmann-Sommergruber: Plant Allergens and Pathogenesis-Related Proteins. What Do They Have in Common? In: International Archives of Allergy & Immunology. 2000, 122, S. 155–166
3. ↑ Z. Marković-Housley et al.: Crystal structure of a hypoallergenic isoform of the major birch pollen allergen Bet v 1 and its likely biological function as a plant steroid carrier. In: Journal of Molecular Biology. 2003, 325(1), S. 123–33
4. ↑ K. Hoffmann-Sommergruber, M. Vanek-Krebitz, C. Radauer, J. Wen, F. Ferreira, O. Scheiner, H. Breiteneder: Genomic characterization of members of the Bet v 1 family: genes coding for allergens and pathogenesis-related proteins share intron positions. In: Gene 1997, 197, S. 91–100
5. ↑ Schenk MF, Cordewener JH, America AH, Van't Westende WP, Smulders MJ, Gilissen LJ: Characterization of PR-10 genes from eight Betula species and detection of Bet v 1 isoforms in birch pollen. In: BMC Plant Biol. 9. Jahrgang, 2009, S. 24, doi:10.1186/1471-2229-9-24, PMID 19257882, PMC 2671506 (freier Volltext). 
6. ↑ UniProt P15494
7. ↑ Christian Seutter von Loetzen, Thomas Hoffmann, Maximilian J Hartl, Kristian Schweimer, Wilfried Schwab, Paul Rösch, Olivia Hartl-Spiegelhauer: Secret of the major birch pollen allergen Bet v 1: identification of the physiological ligand. In: Biochem. J. 457. Jahrgang, Nr. 3, 2014, S. 379-90, doi:10.1042/BJ20130413. 
8. ↑ Mattila K, Renkonen R: Modelling of Bet v 1 binding to lipids. In: Scand. J. Immunol. 70. Jahrgang, Nr. 2, August 2009, S. 116–24, doi:10.1111/j.1365-3083.2009.02277.x, PMID 19630917. 
9. ↑ Renkonen J, Mattila P, Lehti S, et al.: Birch pollen allergen Bet v 1 binds to and is transported through conjunctival epithelium in allergic patients. In: Allergy. 64. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2009, S. 868–75, doi:10.1111/j.1398-9995.2008.01919.x, PMID 19154545. 
10. ↑ Mattila P, Renkonen J, Toppila-Salmi S, et al.: Time-series nasal epithelial transcriptomics during natural pollen exposure in healthy subjects and allergic patients. In: Allergy. 65. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2010, S. 175–83, doi:10.1111/j.1398-9995.2009.02181.x, PMID 19804444.