Phenylalaninhydroxylase

Phenylalaninhydroxylase
	nach PDB 1KW0
	Vorhandene Strukturdaten: 1KW0
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	452 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Fe2+, Tetrahydrobiopterin
Bezeichner
Gen-Name	PAH
Externe IDs	OMIM: 261600; UniProt: P00439;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.14.16.1, Monooxygenase
Substrat	L-Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2
Produkte	L-Tyrosin + 4a-Hydroxytetrahydrobiopterin
Vorkommen
Homologie-Familie	Phenylalaninhydroxylase
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Die Phenylalaninhydroxylase (PAH) ist dasjenige Enzym, das in allen Lebewesen den Umbau von L-Phenylalanin zu Tyrosin katalysiert. Es ist daher unentbehrlich für alle Eukaryoten, für die hohe Konzentrationen von Phenylalanin im Organismus schädlich sind. PAH ist eisenhaltig, wobei das Eisen nicht an Häm gebunden ist, und bindet Tetrahydrobiopterin als Cofaktor. Dabei wird ein Sauerstoffatom aus einem O2-Molekül für die OH-Gruppe im Tyrosin und das andere im Tetrahydrobiopterin gebunden (s. Mischfunktionelle Monooxygenasen).

Beim Menschen kommt es hauptsächlich in der Zellflüssigkeit (dem Cytosol) von Leberzellen vor. Mutationen am PAH-Gen können zu geringerer bis fehlender Aktivität des Enzyms und entsprechend zu Hyperphenylalaninämie bis hin zur Phenylketonurie führen.^[1]