Norleucin

Strukturformel
Norleucin.svg
Strukturformel von Norleucin ohne Spezifizierung der Stereochemie
Allgemeines
NameNorleucin
Andere Namen
  • 2-Aminohexansäure
  • α-Aminocapronsäure
SummenformelC6H13NO2
Kurzbeschreibung

farblose Blättchen[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer616-06-8
EG-Nummer210-462-7
ECHA-InfoCard100.009.512
PubChem9475
ChemSpider9103
WikidataQ27116817
Eigenschaften
Molare Masse131,18 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

301 °C (Zersetzung)[1]

Löslichkeit

schlecht in Wasser (16 g·l−1 bei 23 °C)[2]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[3]
keine GHS-Piktogramme

H- und P-SätzeH: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze[3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Norleucin ist eine nicht-proteinogene chirale α-Aminosäure und wurde von Arthur Weil[4] erstmals isoliert.

Isomerie

Von Norleucin gibt es zwei Enantiomere: L-Norleucin [Synonym: (S)-Norleucin] und D-Norleucin [Synonym: (R)-Norleucin]. Strukturell leitet sich Norleucin durch Substitution eines α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Capronsäure ab. Norleucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Isoleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Isomere von Norleucin
NameL-NorleucinD-Norleucin
Andere Namen(S)-Norleucin
(+)-Norleucin
(R)-Norleucin
(−)-Norleucin
StrukturformelL-Norleucin.svgD-Norleucin.svg
CAS-Nummer327-57-1327-56-0
616-06-8 (Racemat)
EG-Nummer206-321-4206-320-9
210-462-7 (Racemat)
ECHA-Infocard100.005.748100.005.747
100.009.512 (Racemat)
PubChem21236456468
9475 (Racemat)
DrugBank-DB04419
- (Racemat)
WikidataQ415428Q27459594
Q27116817 (Racemat)

Darstellung

Das Racemat erhält man durch Umsetzung von 2-Bromhexansäure mit NH3 in wässriger Lösung (50 °C, 30 h).[5]

Verwendung

Norleucin wird zur experimentellen Untersuchung von Proteinstrukturen und -funktionen verwendet. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen können getäuscht werden, indem man ihnen anstelle ihrer normalen Substrate bestimmte unbiologische Aminosäuren anbietet. So werden Ethionin und Norleucin in solche Positionen in Proteine eingebaut, die normalerweise Methionin einnehmen würde.[6]

Einzelnachweise

  1. a b Eintrag zu Norleucin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 20. Juni 2014.
  2. Datenblatt L(+)-Norleucine bei Acros, abgerufen am 2. Mai 2022.
  3. a b Datenblatt L-Norleucine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 2. Mai 2022 (PDF).
  4. Emil Abderhalden, C. Froehlich, Dionys Fuchs: Spaltung von dl-Aminocapronsäure (= Norleucin) in die optisch-aktiven Komponenten mittels der Formyiverbindung. Polypeptide, an deren Aufbau Aminocapronsäure beteiligt ist. In: Hoppe-Seyler’s Zeitschrift für physiologische Chemie. 86, 1913, S. 454–468, doi:10.1515/bchm2.1913.86.6.454.
  5. K. Peter C. Vollhardt, Neil E. Schore: Organische Chemie, 4. Auflage, Wiley-VCH, Weinheim 2005, ISBN 978-3-527-31380-8, S. 997.
  6. Albert L. Lehninger: Biochemie, 2. Auflage, VCH, Weinheim 1983, ISBN 3-527-25688-1, S. 767–768.

Auf dieser Seite verwendete Medien

L-Norleucin.svg
Struktur von L-Norleucin
D-Norleucin.svg
Struktur von D-Norleucin
Norleucin.svg
Struktur von Norleucin