Matrix-Metallopeptidase 20

Matrix-Metallopeptidase 20
Matrix-Metallopeptidase 20
nach PDB 2JSD
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur376 Aminosäuren
Kofaktor2 Zn2+, Ca2+
Bezeichner
Gen-NameMMP20
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie3.4.24.-, Metalloprotease
MEROPSM10.019
ReaktionsartProteolyse
SubstratAmelogenin, Aggregan, COMP
Vorkommen
Homologie-FamilieMMP
Übergeordnetes TaxonEukaryoten
Orthologe
MenschMaus
Entrez931330800
EnsemblENSG00000137674ENSMUSG00000018620
UniProtO60882Q3LRH7
Refseq (mRNA)NM_004771NM_013903
Refseq (Protein)NP_004762NP_038931
Genlocus Chr chr11: 101.95 – 102 Mb Chr chr9: 7.63 – 7.67 Mb
PubMed-Suche931330800

Matrix-Metallopeptidase 20 (Enamelysin), auch bekannt als MMP20, ist eine Peptidase, die in allen Eukaryoten vorkommt und beim Menschen die Zahnproteine Amelogenin, Aggrecan und COMP abbaut. Mutationen im MMP20-Gen können zur Amelogenesis imperfecta führen.[1][2]

Die Proteine der Matrix Metalloproteinase (MMP) Familie sind am Aufschluss der extrazellulären Matrix beteiligt und üben ihre Funktion bei zahlreichen physiologischen Prozessen aus, wie etwa im Rahmen von Embryonalentwicklung, Fortpflanzung, Gewebeumformung aber auch bei Krankheitsprozessen, wie der Arthritis und bei der Tumormetastasierung. Die meisten MMP's werden als inaktive Proteinvorläufer aus der Zelle ausgeschleust und durch Spaltungsprozesse mittels extrazellulärer Proteinasen aktiviert. Das hier beschriebene Protein degradiert Amelogenin, das Hauptprotein der Zahnschmelzmatrix. Man vermutet deshalb, das es eine Rolle bei der Zahnschmelzbildung spielt. Eine Mutation des Gens für MMP20, welche das normale Splicing der MMP20-mRNA stört und dazu führt, dass die Translation vorzeitig abgebrochen wird, wurde mit einer Form der Amelogenesis imperfecta in Verbindung gebracht. MMP20 gehört zu einer Gruppe eines Genclusters verschiedener MMP-Gene auf Chromosom 11q22.3.[1]

Literatur

  • H. Nagase, J. F. Woessner: Matrix metalloproteinases. In: J. Biol. Chem. vol. 274, Nr. 31, 1999, S. 21491–21494. PMID 10419448
  • J. D. Bartlett, J. P. Simmer: Proteinases in developing dental enamel. In: Crit. Rev. Oral Biol. Med. vol. 10, Nr. 4, 2000, S. 425–441. PMID 10634581
  • A. M. Pendás, I. Santamaría, M. V. Alvarez: et al. Fine physical mapping of the human matrix metalloproteinase genes clustered on chromosome 11q22.3. In: Genomics. vol. 37, Nr. 2, 1997, S. 266–268. PMID 8921407
  • E. Llano, A. M. Pendás, V. Knäuper: et al. Identification and structural and functional characterization of human enamelysin (MMP-20). In: Biochemistry. vol. 36, Nr. 49, 1998, S. 15101–15108. PMID 9398237
  • J. O. Stracke, A. J. Fosang, K. Last: et al. Matrix metalloproteinases 19 and 20 cleave aggrecan and cartilage oligomeric matrix protein (COMP). In: FEBS Lett. vol. 478, Nr. 1–2, 2000, S. 52–56. PMID 10922468
  • G. E. Terp, I. T. Christensen, F. S. Jørgensen: Structural differences of matrix metalloproteinases. Homology modeling and energy minimization of enzyme-substrate complexes. In: J. Biomol. Struct. Dyn. vol. 17, Nr. 6, 2000, S. 933–946. PMID 10949161
  • A. Väänänen, R. Srinivas, M. Parikka: et al. Expression and regulation of MMP-20 in human tongue carcinoma cells. In: J. Dent. Res. vol. 80, Nr. 10, 2001, S. 1884–1889. PMID 11706946
  • A. Väänänen, L. Tjäderhane, L. Eklund: et al. Expression of collagen XVIII and MMP-20 in developing teeth and odontogenic tumors. In: Matrix Biol. vol. 23, Nr. 3, 2005, S. 1531–1561. PMID 15296943
  • J. W. Kim, J. P. Simmer, T. C. Hart: et al. MMP-20 mutation in autosomal recessive pigmented hypomaturation amelogenesis imperfecta. In: J. Med. Genet. vol. 42, Nr. 3, 2006, S. 271–275. PMID 15744043

Einzelnachweise

  1. ↑ a b Entrez Gene: MMP20 matrix metallopeptidase 20 (enamelysin). Abgerufen am 11. Januar 2011.
  2. ↑ UniProt O60882

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PDB 2jsd EBI.png
Grafik des Molekularstruktur von jenem Protein, das mit 2jsd code registriert ist.