Lanosterin-Synthase

Lanosterin-Synthase
Vorhandene Strukturdaten: 1W6J, 1W6K
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	732 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer, Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Namen	LSS OSC
Externe IDs	OMIM: 600909 UniProt: P48449 MGI: 1336155
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	5.4.99.7, Isomerase
Reaktionsart	Zyklisierung
Substrat	Squalenepoxid
Produkte	Lanosterin
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten[1]
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	4047	16987
Ensembl	ENSG00000160285	ENSMUSG00000033105
UniProt	P48449	Q8BLN5
Refseq (mRNA)	NM_001001438	NM_146006
Refseq (Protein)	NP_001001438	NP_666118
Genlocus	Chr 21: 46.19 – 46.23 Mb	Chr 10: 76.53 – 76.56 Mb
PubMed-Suche	4047	16987

Die Lanosterin-Synthase ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidosqualen-Cyclasen, das in Eukaryoten die Cyclisierung von Squalenepoxid zu Lanosterin katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der Cholesterinbiosynthese in Tieren und in Pflanzen, wobei diese Squalenepoxid hauptsächlich zu Cycloartenol umsetzen. Die Lanosterin-Synthase ist in der Membran des endoplasmatischen Retikulum lokalisiert.^[2][3][4]

Die Cycloartenol-Synthase in Pflanzen und die Hopensynthase in manchen Bakterien sind Homologe der Lanosterin-Synthase, die mit ihr evolutionsbiologisch verwandt sind.^[2]

Die Expression der Lanosterin-Synthase wird durch die Konzentration von HDAC3 im Nukleus reguliert.^[5]

Katalysierte Reaktion

⇒

(S)-Squalen-2,3-epoxid wird zu Lanosterin cyclisiert.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

• Jassal / reactome: Squalene 2,3-epoxide cyclizes, forming lanosterol

Einzelnachweise

1. ↑ Homologe bei OMA (Memento vom 11. April 2016 im Internet Archive)
2. ↑ ^{a b} PROSITE documentation PDOC00825. Terpene synthases. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 12. August 2011 (englisch). 
3. ↑ Ruf A, Müller F, D’Arcy B, et al.: The monotopic membrane protein human oxidosqualene cyclase is active as monomer. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 315. Jahrgang, Nr. 2, März 2004, S. 247–54, doi:10.1016/j.bbrc.2004.01.052, PMID 14766201 (englisch). 
4. ↑ Kolesnikova MD, Xiong Q, Lodeiro S, Hua L, Matsuda SP: Lanosterol biosynthesis in plants. In: Arch. Biochem. Biophys. 447. Jahrgang, Nr. 1, März 2006, S. 87–95, doi:10.1016/j.abb.2005.12.010, PMID 16445886 (englisch). 
5. ↑ Villagra A, Ulloa N, Zhang X, Yuan Z, Sotomayor E, Seto E: Histone deacetylase 3 down-regulates cholesterol synthesis through repression of lanosterol synthase gene expression. In: J. Biol. Chem. 282. Jahrgang, Nr. 49, Dezember 2007, S. 35457–70, doi:10.1074/jbc.M701719200, PMID 17925399 (englisch).