Hydrophobizitätsskala

Hydrophobizitätsskalen, Hydrophobizität und Hydropathie beschreiben in der Biochemie das Ausmaß des hydrophoben Effekts bei Molekülen. Mit zunehmender Hydrophobizität werden sie als hydrophil, amphiphil oder hydrophob bezeichnet.

Eigenschaften

Die Hydrophobizität von niedermolekulare Verbindungen (small molecules) wird durch den Oktanol-Wasser-Verteilungskoeffizient beschrieben. Die Reihung der Werte beschreibt die Hydrophobizität wie folgt: von negativ (hydrophil), über Null (neutral), bis positiv (hydrophob).

Auch für Nukleinbasen wurde die jeweilige Hydrophobizität ermittelt.[1]

Hydrophobizitätsskalen von Proteinen

In Proteinen kommen sowohl hydrophile als auch hydrophobe Aminosäuren als Polymer vor. Eine Häufung hydrophober Aminosäuren in Folge deutet auf ihr Vorkommen im Inneren eines Proteins oder auf eine Transmembrandomäne hin. Es existieren verschiedene Skalen für die Hydrophobizität (auch Hydropathischer Index, Hydrophobizitätsindex) von Aminosäuren in Proteinen,[2][3][4][5] die als hydropathische Indices (im Singular: hydropathischer Index) oder Hydrophobizitätsskalen bezeichnet werden. In einigen Skalen ist Cystein als hydrophobste Aminosäure definiert, weil diese Methoden von der Aufenthaltswahrscheinlichkeiten der jeweiligen Aminosäuren an der Oberfläche eines Proteins ausgehen und Disulfidbrücken kaum an der Proteinoberfläche vorkommen.[6][7][8][3] Die verschiedenen Skalen lassen sich in fünf Kategorien einteilen.[2]

Die JTT2 scale gibt ein Verhältnis an, das sich aus der Häufigkeit, mit der die Aminosäure in den Transmembranesegmenten auftritt, geteilt durch die Häufigkeit der Aminosäure in einer großen Menge Proteine.[9] Daneben gibt es die Gunnar von Heijne scale,[10] die Kyte and Doolittle scale,[3] die Wimley-White scale,[11] die aWW scale,[12] die Eisenberg consensus scale,[13][14][4] und die Engelman-Steitz scale.[15]

Eisenberg consensus scale (ECS)[4]
RKDQNEHSTPYCGAMWLVFI
-2.5-1.5-0.90-0.85-0.78-0.74-0.40-0.18-0.050.120.260.290.480.620.640.811.11.11.21.4
Kyte and Doolittle scale[3]
RKNDQEHPYWSTGAMCFLVI
-4.5-3.9-3.5-3.5-3.5-3.5-3.2-1.6-1.3-0.9-0.8-0.7-0.41.81.92.52.83.84.24.5


Einzelnachweise

  1. ↑ P. M. Cullis, R. Wolfenden: Affinities of nucleic acid bases for solvent water. In: Biochemistry. Band 20, Nummer 11, Mai 1981, S. 3024–3028, ISSN 0006-2960. PMID 7248264.
  2. ↑ a b Kallol M. Biswas, Daniel R. DeVido, John G. Dorsey(2003) Journal of Chromatography A,1000, 637–655.
  3. ↑ a b c d Kyte J, Doolittle RF: A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. In: J. Mol. Biol.. 157, Nr. 1, Mai 1982, S. 105–32. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
  4. ↑ a b c Eisenberg D: Three-dimensional structure of membrane and surface proteins. In: Ann. Rev. Biochem.. 53, Juli 1984, S. 595–623. doi:10.1146/annurev.bi.53.070184.003115. PMID 6383201.
  5. ↑ G. D. Rose, R. Wolfenden: Hydrogen bonding, hydrophobicity, packing, and protein folding. In: Annual review of biophysics and biomolecular structure. Band 22, 1993, S. 381–415, ISSN 1056-8700. doi:10.1146/annurev.bb.22.060193.002121. PMID 8347995.
  6. ↑ J. Janin: Surface and inside volumes in globular proteins. In: Nature. Band 277, Nummer 5696, Februar 1979, S. 491–492, ISSN 0028-0836. PMID 763335.
  7. ↑ G. D. Rose, A. R. Geselowitz, G. J. Lesser, R. H. Lee, M. H. Zehfus: Hydrophobicity of amino acid residues in globular proteins. In: Science. Band 229, Nummer 4716, August 1985, S. 834–838, ISSN 0036-8075. PMID 4023714.
  8. ↑ R. Wolfenden, L. Andersson, P. M. Cullis, C. C. Southgate: Affinities of amino acid side chains for solvent water. In: Biochemistry. Band 20, Nummer 4, Februar 1981, S. 849–855, ISSN 0006-2960. PMID 7213619.
  9. ↑ D. Boyd, C. Schierle, J. Beckwith: How many membrane proteins are there? In: Protein science : a publication of the Protein Society. Band 7, Nummer 1, Januar 1998, S. 201–205, ISSN 0961-8368. doi:10.1002/pro.5560070121. PMID 9514275. PMC 2143806 (freier Volltext).
  10. ↑ G. von Heijne: Membrane protein structure prediction. Hydrophobicity analysis and the positive-inside rule. In: Journal of molecular biology. Band 225, Nummer 2, Mai 1992, S. 487–494, ISSN 0022-2836. PMID 1593632.
  11. ↑ W. C. Wimley, S. H. White: Experimentally determined hydrophobicity scale for proteins at membrane interfaces. In: Nature structural biology. Band 3, Nummer 10, Oktober 1996, S. 842–848, ISSN 1072-8368. PMID 8836100.
  12. ↑ S. Jayasinghe, K. Hristova, S. H. White: Energetics, stability, and prediction of transmembrane helices. In: Journal of molecular biology. Band 312, Nummer 5, Oktober 2001, S. 927–934, ISSN 0022-2836. doi:10.1006/jmbi.2001.5008. PMID 11580239.
  13. ↑ David Eisenberg, Robert M. Weiss, Thomas C. Terwilliger, William Wilcox: Hydrophobic moments and protein structure. In: Faraday Symp. Chem. Soc. (1982), Band 17, S. 109–120. doi:10.1039/FS9821700109.
  14. ↑ D. Eisenberg, E. Schwarz, M. Komaromy, R. Wall: Analysis of membrane and surface protein sequences with the hydrophobic moment plot. In: Journal of molecular biology. Band 179, Nummer 1, Oktober 1984, S. 125–142, ISSN 0022-2836. PMID 6502707.
  15. ↑ D. M. Engelman, T. A. Steitz, A. Goldman: Identifying nonpolar transbilayer helices in amino acid sequences of membrane proteins. In: Annual review of biophysics and biophysical chemistry. Band 15, 1986, S. 321–353, ISSN 0883-9182. doi:10.1146/annurev.bb.15.060186.001541. PMID 3521657.