Hydrogenase

Hydrogenasen sind Enzyme, die reversible Reaktionen katalysieren. Der Begriff „Hydrogenase“ wurde 1931 durch die beiden Forscher Marjory Stephenson and Leonard Hubert Stickland, den Entdecker der Stickland-Reaktion, eingeführt.^[1]

Katalysierte Reaktionen

Dabei wird Wasserstoffgas (H₂) entweder zu Protonen (H⁺) oxidiert oder Protonen zu Wasserstoffgas reduziert. Beide katalysierte Reaktionen laufen wie folgt ab:

${\displaystyle \mathrm {H_{2}\rightleftarrows H^{+}+H^{-}\rightleftarrows 2\ H^{+}+2\ e^{-}} }$

Diese Reaktion spielt eine bedeutende Rolle bei der Stickstofffixierung und bei der Methanogenese von Biomasse zu Methan. Sowohl anaerobe (Archaeen/Bakterien) als auch einige wenige aerob lebende Mikroorganismen (Bakterien, manche Algen) enthalten Hydrogenase-Enzyme. Wasserstoffverbrauchende Methanogene leben syntroph vergesellschaftet mit wasserstoffbildenden Bakterien. Man schätzt, dass jährlich etwa 150 Millionen Tonnen Wasserstoff durch Mikroorganismen gebildet werden.^[2] Die Wasserstoffaufnahme ist an die Reduktion eines Elektronenakzeptors (A) gekoppelt:

${\displaystyle {\ce {H2 + A_{ox}-> 2 H+ + A_{red}}}}$

Hingegen ist die Protonenreduktion an die Oxidation von einem Elektronendonator (D) abhängig:

${\displaystyle {\ce {2 H+ + D_{red}-> H2 + D_{ox}}}}$

Je nach Umweltbedingungen können die Reaktionen für verschiedene Zwecke genutzt werden. Einerseits können überschüssige Elektronen aus verschiedenen Zellstoffwechselprozessen abgegeben werden, wobei Wasserstoffgas (H₂) frei wird. Alternativ kann Wasserstoff auch aus der Umgebung aufgenommen werden und die Elektronen in den Zellstoffwechsel eingebracht werden. Hydrogenasen unterscheiden sich je nach Art in den physiologischen Elektronenakzeptor und Elektronendonatoren. Dabei können nicht nur kleine organische Moleküle wie NADPH als Elektronentransporter dienen, sondern auch größere Proteine wie Ferredoxine oder Cytochrome.

Strukturelle Klassifikation und Aktives Zentrum

Alle derzeit bekannten Hydrogenasen sind Metalloenzyme, wobei die katalytische Aktivität von spezialisierten metallhaltigen Cofaktoren im aktiven Zentrum abhängt.^[3] Basierend auf den Cofaktoren und deren Metallzusammensetzung werden Hydrogenasen in drei Familien eingeordnet: [NiFe]- (Nickel-Eisen), [FeFe]- (Eisen-Eisen) und [Fe]-(Eisen)-Hydrogenasen. Dabei sind die Metallatome meist durch kovalente Bindungen mit Schwefel direkt im aktiven Zentrum gebunden. [NiFe]- und [FeFe] Hydrogenasen weisen strukturelle Ähnlichkeiten auf: Beide Enzymklassen besitzen außerhalb des aktiven Zentrum weitere Eisenatome, welche als Eisen-Schwefel-Cluster weitere funktionale Cofaktoren bilden, die dem Elektronentransport zum aktiven Zentrum dienen. Des Weiteren sind in den aktiven Zentren aller drei Enzymfamilien Kohlenstoffmonoxid (CO) und Cyanid (CN⁻) Liganden zu finden die an die Eisenatome gebunden sind und für die katalytische Aktivität von Bedeutung sind.^[4]

Biochemische Klassifikation

EC 1.12.1.2 Wasserstoffdehydrogenase (Wasserstoff:NAD⁺ Oxidoreduktase)

H₂ + NAD⁺ = H⁺ + NADH

EC 1.12.1.3 Wasserstoffdehydrogenase (NADP) (Wasserstoff:NADP⁺ Oxidoreduktase)

H₂ + NADP⁺ = H⁺ + NADPH

EC 1.12.2.1 Cytochrom-c₃ Hydrogenase (Wasserstoff:Ferricytochrom-c₃ Oxidoreduktase)

2H₂ + Ferricytochrom c₃ = 4H⁺ + Ferrocytochrom c₃

EC 1.12.7.2 Ferredoxin-Hydrogenase (Wasserstoff:Ferredoxin-Oxidoreduktase)

H₂ + oxidiertes Ferredoxin = 2H⁺ + reduziertes Ferredoxin

EC 1.12.98.1 Coenzym F₄₂₀ Hydrogenase (Wasserstoff:Coenzym F₄₂₀-Oxidoreduktase)

H₂ + Coenzym F₄₂₀ = reduziertes Coenzym F₄₂₀

EC 1.12.5.1 Wasserstoff:Chinon-Oxidoreduktase

H₂ + Menachinon = Menaquinol

EC 1.12.98.2 5,10-Methenyltetrahydromethanopterin Hydrogenase (Wasserstoff:5,10-Methenyltetrahydromethanopterin-Oxidoreduktase)

H₂ + 5,10-Methenyltetrahydromethanopterin = H⁺ + 5,10-methylenetetrahydromethanopterin

EC 1.12.98.3 Methanosarcina-Phenazinhydrogenase [hydrogen:2-(2,3-dihydropentaprenyloxy)phenazin-oxidoreductase]

H₂ + 2-(2,3-Dihydropentaprenyloxy)phenazin = 2-Dihydropentaprenyloxyphenazin

Industrielle Anwendung

Das Verständnis ihrer Funktions- und Wirkungsweise kann z. B. zur Verbesserung von Wasserstoffbioreaktoren dienen.

Literatur

• RK. Thauer et al.: Hydrogenases from methanogenic archaea, nickel, a novel cofactor, and H2 storage. In: Annual Review of Biochemistry. Band 79, 2010, S. 507–536, doi:10.1146/annurev.biochem.030508.152103, PMID 20235826.
• P. Tamagnini et al.: Cyanobacterial hydrogenases: diversity, regulation and applications. In: FEMS Microbiol Rev. Band 31, Nr. 6, 2007, S. 692–720, doi:10.1111/j.1574-6976.2007.00085.x, PMID 17903205.
• PM. Vignais, A. Colbeau: Molecular biology of microbial hydrogenases. In: Curr Issues Mol Biol. Band 6, Nr. 2, 2004, S. 159–188, doi:10.21775/cimb.006.159, PMID 15119826 (englisch).

Einzelnachweise

1. ↑ M. Stephenson, LH. Stickland: Hydrogenase: a bacterial enzyme activating molecular hydrogen: The properties of the enzyme. In: Biochem J. Band 25, Nummer 1, 1931, S. 205–214, PMID 16744569, PMC 1260629 (freier Volltext).
2. ↑ RK. Thauer et al: Hydrogenases from methanogenic archaea, nickel, a novel cofactor, and H2 storage. In: Annual Review of Biochemistry. Band 79, 2010, S. 507–536, doi:10.1146/annurev.biochem.030508.152103, PMID 20235826.
3. ↑ Wolfgang Lubitz, Hideaki Ogata, Olaf Rüdiger, Edward Reijerse: Hydrogenases. In: Chemical Reviews. Band 114, Nr. 8, 23. April 2014, ISSN 0009-2665, S. 4081–4148, doi:10.1021/cr4005814. 
4. ↑ J. C. Fontecilla-Camps, A. Volbeda, C. Cavazza, Y. Nicolet: Structure/function relationships of [NiFe]- and [FeFe]-hydrogenases. In: Chemical Reviews. 107. Jahrgang, Nr. 10, 2007, S. 4273–4303, doi:10.1021/cr050195z, PMID 17850165 (englisch).