Histon H1

H1 histone family, member 0
Schemazeichnung Nukleosom mit Histon H1 (stabförmig)
Vorhandene Strukturdaten: 1hst, 1ghc, 2fe2, 2rhi
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	193 Aminosäuren; 20,7 kDa
Bezeichner
Gen-Namen	H1.0 ; H1F0; H1FV; H10
Externe IDs	OMIM: 142708 MGI: 95893
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten
Orthologe
	Mensch	Maus
Entrez	3005	14958
Ensembl	ENSG00000189060	ENSMUSG00000048769
UniProt	P07305	P10922
Refseq (mRNA)	NM_005318	NM_008197
Refseq (Protein)	NP_005309	NP_032223
Genlocus	Chr 22: 36.53 – 36.53 Mb	Chr 15: 78.86 – 78.86 Mb
PubMed-Suche	3005	14958

Histon H1 ist ein intrinsisch ungeordnetes Protein,^[1] das im Zellkern vorkommt. Es ist eines der fünf Haupt-Histon-Proteine des Chromatins in eukaryotischen Zellen. Neben seiner Funktion als Gerüst für den DNA-Doppelstrang spielt es eine Rolle bei der Transkription. Es gibt mindestens sechs verschiedene Varianten von H1, die mit H1.1 bis H1.5 und H1⁰ bezeichnet werden. Außer in einfachen Organismen wie der Bäckerhefe kommen alle Varianten in Tieren und Pflanzen vor.

Biosynthese

Beim Menschen liegt das Gen für die Variante H1(0) auf Chromosom 22, alle anderen Varianten sind in einer Gruppe auf Chromosom 6 zu finden. Vom Translationsprodukt wird jeweils das Start-Methionin abgespalten. Die Länge und die Molekülmasse des resultierenden Proteins können aus der Tabelle abgelesen werden.

Biologische Funktion

Histon H1 markiert die Position, an der sich die DNA um das Histonoctamer schlingt. In der G1-Phase des Zellzyklus beginnt die Phosphorylierung des Proteins und schreitet bis zum Ende der Zelle fort, ist jedoch nicht gleich verteilt über den Zellkern; man vermutet, dass aktive (stark transkribierte) Gene und hoher Phosphorylierungsgrad von H1 zusammenhängen.

H1 wird auch poly(ADP-ribosyl)iert. Diese Veränderung, bei der 60 bis 80 ADP-Ribose-Moleküle an mehreren Stellen an H1 angehängt werden (beispielsweise durch das Enzym PARP-1), führt zu einer Öffnung des Nukleosoms und hängt mit der DNA-Reparatur zusammen.^[2]

Andere Histon-Proteine

• H2A
• H2B
• H3
• H4

Siehe auch

• Nukleosom
• Histon
• Chromatin

Einzelnachweise

1. ↑ Alessandro Borgia, Madeleine B. Borgia, Katrine Bugge, Vera M. Kissling, Pétur O. Heidarsson, Catarina B. Fernandes, Andrea Sottini, Andrea Soranno, Karin J. Buholzer, Daniel Nettels, Birthe B. Kragelund, Robert B. Best, Benjamin Schuler: Extreme disorder in an ultrahigh-affinity protein complex. In: Nature. Band 555, 1. März 2018, S. 61–66, doi:10.1038/nature25762. 
2. ↑ Ronald Berezney, Kwang W. Jeon (Hrsg.): Structural and Functional Organization of the Nuclear Matrix. Academic Press, 1995, ISBN 0123645654, S. 214–217.