FAD-Synthetase

FAD-Synthetase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur587 Aminosäuren
KofaktorMagnesium
Isoformen5
Bezeichner
Gen-NameFLAD1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie2.7.7.2, Nukleotidyltransferase
ReaktionsartÜbertragung eines Adenylylrests
SubstratFMN + ATP
ProdukteFAD + PPi
Vorkommen
Homologie-FamilieFAD-Synthetase
Übergeordnetes TaxonBilateria

FAD-Synthetase (auch: FMN-Adenylyltransferase, Gen: FLAD1) ist das Enzym, das die Umwandlung von Flavinmononukleotid (FMN) in Flavinadenindinukleotid (FAD) katalysiert. Es ist daher unentbehrlich für die Verwertung von Riboflavin (Vitamin B2), da dieses nur als FAD Funktionen im Stoffwechsel ausübt. Die FAD-Synthetase kommt in den meisten Tieren (Bilateria) vor. Beim Menschen sind fünf Isoformen des Enzyms bekannt.[1]

Ein Überschuss an FMN hemmt die Synthetase (Substratüberschusshemmung).[2]

Katalysierte Reaktion

FMN + ATP    FAD + PPi

Ein Adenylylrest wird von ATP auf FMN übertragen und es entsteht FAD und Diphosphat.

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Riboflavin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise

  1. ↑ UniProt Q8NFF5
  2. ↑ Helmut Heseker, Anna Stahl: Vitamin B2 (Riboflavin). (PDF) In: Ernährungs-Umschau. Oktober 2008, abgerufen am 23. Dezember 2022.

Auf dieser Seite verwendete Medien

FAD.svg
Struktur von Flavinadenindinukleotid (FAD), oxidiert
Riboflavin-5'-phosphat.svg
Struktur von Riboflavin-5'-phosphat (Flavinmononukleotid, FMN)