Cytochrome

Struktur des Proteins Cytochrom c mit der prosthetischen Gruppe Häm c

Cytochrome (auch: Zytochrome, von griech. kýtos = Gefäß, Höhlung, Zelle und chroma = Farbe) sind farbige Proteine (Chromoproteine) (daher der Name, der „Zellfarbstoff“ bedeutet), die Häme als prosthetische Gruppe enthalten und als Redoxvermittler fungieren, indem das Eisenion im Häm die Oxidationszahl wechselt. Cytochrome werden nach der Variante des Häms, das sie enthalten, und nach ihrem Licht-Absorptionsspektrum unterschieden.[1]

Sie spielen eine Rolle bei der Zellatmung, bei der Photosynthese und bei anderen biochemischen Vorgängen, wo sie als Überträger von Elektronen bei Redoxreaktionen (Kofaktor von Oxidoreduktasen) wirken. Es gibt circa 50 verschiedene Typen. Cytochrome kommen in Zellorganellen wie Mitochondrien und Chloroplasten vor. Außerdem kommen Cytochrome in Tieren im braunen Fettgewebe vor. Die Cytochrome geben dabei – zusammen mit zahlreichen Gefäßen – dem Fettgewebe seine braune Farbe.[2]

Geschichte

Die Cytochrome wurden 1884 von McMunn[3] entdeckt. Erst 40 Jahre nach der Entdeckung konnte David Keilin[4] die Spektren von lebenden Zellen interpretieren als die der drei wichtigsten Cytochrome a, b und c.[5][6]

Eigenschaften

Cytochrome besitzen als prosthetische Gruppe ein oder mehrere Häm-Moleküle. Die Cytochrome unterscheiden sich im Häm-Typ und vom Apoprotein, welches das Häm umgibt. Nach ihren charakteristischen Licht-Absorptionsspektren unterscheidet man die Cytochrome a, b, c, d und f, die meist noch einmal mit nachgestellten Nummern weiter unterschieden werden (siehe beispielsweise Cytochrom-b6f-Komplex, Cytochrom c6 oder Succinat-Dehydrogenase §Struktur). Der spezifische Absorptionsbereich von blauen Wellenlängen wird nach dem Entdecker Soret-Bande genannt.

Aufgrund der optischen Eigenschaften der Cytochrome wird der Stoffwechsel von Backhefe Saccharomyces cerevisiae durch Licht beeinflusst. Frühe Forschung konnten eine Zerstörung der Cytochrome durch Licht nachweisen.[7] Aktuellere Forschung sieht vielmehr eine evolutionäre Anpassung der circadianen Rhythmen von Hefen durch die Absorption und damit ein Schutz gegen Lichtschädigung und Sauerstoffradikale.[8]

Beispiele

Das bestuntersuchte Cytochrom ist das Cytochrom c, welches aus dem Herzmuskelgewebe von Thunfischen oder Pferden gewonnen wird. Es besteht aus ungefähr 100 Aminosäuren und die molekulare Struktur ist durch Proteinkristallographie gut charakterisiert. Cytochrom c ist evolutionsgeschichtlich ein sehr altes Protein.

Im Gegensatz zu vielen anderen Cytochromen, die Aufgaben beim Elektronentransport wahrnehmen, sind „Cytochrom P450“-Proteine und Cyclooxygenasen Enzyme, meist Oxygenasen.

Die Cytochrome OmcS und vor allem OmcZ in den Pili einiger Geobacter-Arten machen diese zu mikrobiellen Nanodrähten (englisch nanowires, auch E-Pili genannt).[9]

Literatur

  1. ↑ MeSH: Cytochromes
  2. ↑ Audrey Ensminger (Hrsg.): Foods & Nutrition Encyclopedia. Edition: 2, CRC Press, 1994, p. 1638. ISBN 0-8493-8980-1
  3. ↑ McMunn, C. A. (1884): On myohaematin, an intrinsic muscle-pigment of vertebrates and invertebrates, on histohaematin, and on the spectrum of the suprarenal bodies. In: Proceedings of the Physiological Society. Bd. 5, S. XXIV-XXVI, PMC 1485163 (freier Volltext).
  4. ↑ Keilin, D. (1925): On cytochrome, a respiratory pigment, common to animals, yeast, and higher plants. In: Proceedings of the Royal Society of London. Series B. Bd. 98, S. 312–339 JSTOR:81121.
  5. ↑ Margoliash, E. & Schejter, A (1984): 100 and 70 years ago: Myohaematins and histohaematins (cytochromes). In: Trends Biochem. Sci. Bd. 9, S. 364–367, doi:10.1016/0968-0004(84)90062-8.
  6. ↑ Slater, E.C. (2003): Keilin, cytochrome, and the respiratory chain. In: J. Biol. Chem. Bd. 278, S. 16455–16461. PMID 12560322, doi:10.1074/jbc.X200011200.
  7. ↑ Helga Ninnemann, W. L. Butler, B. L. Epel: Inhibition of respiration in yeast by light. In: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. Band 205, Nr. 3, 30. Juni 1970, ISSN 0005-2728, S. 499–506, doi:10.1016/0005-2728(70)90115-5 (sciencedirect.com [abgerufen am 14. Februar 2023]).
  8. ↑ James Brian Robertson, Chris R. Davis, Carl Hirschie Johnson: Visible light alters yeast metabolic rhythms by inhibiting respiration. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 110, Nr. 52, 24. Dezember 2013, ISSN 0027-8424, S. 21130–21135, doi:10.1073/pnas.1313369110, PMID 24297928, PMC 3876234 (freier Volltext).
  9. ↑ Nikhil S. Malvankar: Behind the paper: An Ultra-Stable Protein Nanowire Made by Bacteria Provides Clues to Combating Climate Change. Auf: nature portfolio - Microbiology Community, 2. Februar 2023.

Weblinks

Commons: Cytochrome – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien

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