Bt-Toxine

Pestizid Crystal 1Ab (Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki)
Masse/Länge Primärstruktur1155 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name(n)cry1A(b)
Externe IDs
Transporter-Klassifikation
TCDB1.C.78
BezeichnungCrystal Protein Family

Cytolytisches δ-Endotoxin (Bacillus thuringiensis subsp. israelensis)
Masse/Länge Primärstruktur249 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name(n)cytA
Externe IDs
Transporter-Klassifikation
TCDB1.C.71
BezeichnungCytolytische δ-Endotoxine

Bt-Toxine (von Bacillus thuringiensis δ-Endotoxine) sind Giftstoffe, die von der Bakterienart Bacillus thuringiensis produziert werden können. Sie zählen zu den Proteinen und werden in Abhängigkeit von ihrem Wirkmechanismus eingeteilt in die drei Gruppen der Cry-Toxine (englisch crystal toxins, zusammengefasst auch als parasporin bezeichnet),[1] der Cyt-Toxine (englisch cytolytic toxins) und der VIP-Toxine.[2]

Eigenschaften

Viele Bacillus thuringiensis-Stämme (Bt) produzieren diese Endotoxine als Präproteine, die sich in kristallinen Einschlüssen während der Sporulation der Bakterien anlagern. Im Darm des Wirtsorganismus werden diese Kristalle aufgelöst und die Präproteine geschnitten. Dabei entstehen funktionsfähige Proteine, die nur in den Stoffwechsel des Zielorganismus eingreifen und somit als Insektizid wirken. Die Wirksamkeit und Spezifität des Bt-Cry-Toxins haben es zu einem weit verwendeten Mittel in der Landwirtschaft werden lassen. Es gilt für Nicht-Insekten, wie den Menschen, als ungiftig und ist daher zum Beispiel auch im ökologischen Landbau ein zertifiziertes Mittel. Auch wurden mithilfe der Gentechnik sogenannte Bt-Pflanzen hergestellt, die Bt-Toxine synthetisieren. Bt-Toxine werden seit 1938 als Insektizide eingesetzt.[3]

Cry-Toxine

Cry-Toxine werden als Prototoxine gebildet und entfalten unter bestimmten Einflüssen im Insektenkörper ihre Wirkung. Das Präprotein des Toxins kann sich nur im alkalischen Milieu, wie im Verdauungstrakt der Insekten, lösen. Artspezifische Proteasen schneiden dann das aktive toxische Zentrum frei, welches bis dahin am N-Terminus des Prototoxins hing. Das Toxin erkennt bestimmte Kohlenwasserstoffstrukturen an der Oberfläche von Zellen im Verdauungstrakt der Insektenlarven und verursacht dort als porenbildendes Toxin die Bildung von Poren, die das osmotische Potential der Zelle zerstören und damit Cytolyse bewirken.[4]

Aufbau

Cry-Toxine bestehen aus drei Domänen. Eine Domäne besteht großteils aus α-Helices, die anderen beiden aus β-Faltblattstrukturen. Homologien zwischen den einzelnen Cry-Toxinen finden sich nur in fünf strukturerhaltenden Bereichen im Inneren des Proteins, während alle anderen unterschiedlich auf die spezifischen Wirtsbedingungen zugeschnitten sind.

Bt-Toxin Cry2Aa: Domäne I (blau), Domäne II (gelb), Domäne III (rot)

Die α-Helices-Domäne (I) besteht aus sieben Helices, die für die Entstehung der Membranporen zuständig sind. Während die zentrale Helix hydrophob, also wasserabweisend ist, verhalten sich alle anderen amphipathisch: Die äußeren Bereiche sind hydrophil und die inneren hydrophob. Fünf der externen Helices sind lang genug um eine 30 ‰ Membran zu durchspannen. Dabei kommt es zu einer Inversion der hydrophob/hydrophilen Bereiche, so dass die Lipide der Membran an die hydrophoben Bereiche der Helices angrenzen.

Die zweite Domäne ist für die Bindung am Zell-Rezeptor verantwortlich. Sie besteht aus drei antiparallelen β-Flächen, die eine sogenannte β-Prisma-Struktur bilden. Jede der Flächen bildet eine Schleife auf einer Seite des Prismas aus, die als funktionelles Lektin Glykosylierungen an der Membranoberfläche erkennen und binden kann.

Die dritte Domäne besteht aus zwei ineinander verschlungenen β-Faltblatt-Strukturen, die eine sogenannte Jelly-roll-Oberfläche bilden. Ihre Funktion ist noch nicht vollständig erforscht, jedoch ist sicher, dass sie einen stabilisierenden Effekt auf das Protein hat. Die Domäne schließt ein Loch zwischen den anderen beiden Domänen und schützt das Toxin so vor Proteasen. Zum anderen enthält diese Domäne mindestens zwei Bindungsstellen, die – so wird angenommen – nicht nur wie Lektin spezifische Kohlenwasserstoffe, sondern auch Peptide binden können.

Verwendung in Saatgut

Die erste Generation von Bt-Maissorten kam 1997 auf den Markt. Dazu gehörten MON 810 mit dem cry1Ab-Gen für Toxizität gegen Maiszünsler (Ostrinia nubilalis, Kurzbezeichnung ECB für European Corn Borer) und MON 863 mit Resistenz gegen den Westlichen Maiswurzelbohrer (Diabrotica virgifera, Kurzbezeichnung CRW für corn rootworm). Den Durchbruch für den kommerziellen Erfolg dieser Pflanzen brachten die Stacked Traits, also gestapelte Eigenschaften mit mehr als einen Resistenzgen. Dazu gehören MON 89034, welcher die Glyphosat-Toleranz mit den Proteinen Cry1A.105 und Cry2Ab2 (gegen ECB) kombiniert,[5] und MON 88017, welcher die Glyphosat-Toleranz mit der CRW-Resistenz von MON 863 kombiniert.[6] Der letzte Schritt in dieser Entwicklung war SmartStax (MON 89034 × TC1507 × MON 88017 × DAS-59122-7), welches zwei Toxine gegen CRW (Cry34Ab1/Cry35Ab1 und Cry3Bb1), drei gegen ECB und weitere Schädlinge (Cry 1A.105, Cry2Ab2, Cry1F) sowie Glyphosat- und Glufosinat-Toleranz enthält.[7]

Resistenzen von Schadinsekten

In der Vergangenheit wurden verschiedene Schadinsekten gefunden, die gegenüber einzelnen Bt-Toxinen resistent sind.[8][9] Im Sommer 2009 wurde in Iowa die Resistenz des Westlichen Maiswurzelbohrers gegen Cry3Bb1 entdeckt.[10] Der wahrscheinliche Grund ist dabei meist eine nicht-rezessive Vererbung sowie eine unzureichende Einhaltung von Refugienflächen (Flächen, auf denen nicht-transgene Pflanzen angepflanzt werden[11]). Um möglichen Resistenzbildungen bei Zielinsekten entgegenzuwirken, wurden 2007 an der Universität von Mexiko (UNAM) erstmals ein Gen und das dadurch erzeugte Bt-Toxin so verändert, dass es wieder wirksam wurde.[12] Auf diesen Forschungen aufbauend und mit Hilfe von Erkenntnissen zum Mechanismus von Resistenzbildung bei Fraßschädlingen präsentierte 2011 eine internationale Forschergruppe die modifizierten Proteine Cry1AbMod und Cry1AcMod. Die neuen Toxine erwiesen sich als sehr effizient gegen Schädlinge, die ihre Resistenz auf Grund verschiedener Mutationen erlangt hatten. Weitere Forschungen haben die Eignung für die Landwirtschaft zum Ziel, um eine sichere Wirkung gegen Fraßschädlinge zu garantieren.[13]

Liste von δ-Endotoxinen

NameSequenzNCBIBeschreiberJahrUrsprungsstamm
Cry1Aa1AAA22353142765Schnepf et al.[14]1985Bt kurstaki HD1
Cry1Aa2AAA22552551713Shibano et al.1985Bt sotto
Cry1Aa3BAA00257216284Shimizu et al.1988Bt aizawai IPL7
Cry1Aa4CAA3188640267Masson et al.1989Bt entomocidus
Cry1Aa5BAA04468535781Udayasuriyan et al.1994Bt Fu-2-7
Cry1Aa6AAA862651171233Masson et al.1994Bt kurstaki NRD-12
Cry1Aa7AAD461395669035Osman et al.1999Bt C12
Cry1Aa9BAA772134666284Nagamatsu et al.1999Bt dendrolimus T84A1
Cry1Aa10AAD553825901703Hou and Chen1999Bt kurstaki HD-1-02
Cry1Aa11CAA708566687073Tounsi et al.1999Bt kurstaki
Cry1Aa12AAP8014632344731Yao et al.2001Bt Ly30
Cry1Aa13AAM4430521239436Zhong et al.2002Bt sotto
Cry1Aa14AAP4063937781497Ren et al.2002unpublished
Cry1Aa15AAY6699367089177Sauka et al.2005Bt INTA Mol-12
Cry1Aa16HQ439776Liu et al.2010Bt Ps9-E2
Cry1Aa17HQ439788Liu et al.2010Bt PS9-C12
Cry1Aa18HQ439790Liu et al.2010Bt PS9-D12
Cry1Aa19HQ685121337732098Li & Luo2011Bt LS-R-21
Cry1Aa20JF340156Kumari & Kaur2011Bt SK-798
Cry1Aa21JN651496Li Yuhong2011Bt LTS-209
Cry1Aa22KC158223El Khoury et al.2013Bt Lip
Cry1Aa23KJ125392Padaria et al.2014Bt
Cry1Aa24AGH68331Ravi Charan et al.2013Btk NAIMCC-B-00167
Cry1Ab1AAA22330142720Wabiko et al.1986Bt berliner 1715
Cry1Ab2AAA22613143227Thorne et al.1986Bt kurstaki
Cry1Ab3AAA22561143124Geiser et al.1986Bt kurstaki HD1
Cry1Ab4BAA00071216280Kondo et al.1987Bt kurstaki HD1
Cry1Ab5CAA2840540255Hofte et al.1986Bt berliner 1715
Cry1Ab6AAA22420142886Hefford et al.1987Bt kurstaki NRD-12
Cry1Ab7CAA3162040278Haider & Ellar1988Bt aizawai IC1
Cry1Ab8AAA22551143099Oeda et al.1987Bt aizawai IPL7
Cry1Ab9CAA3870140273Chak & Jen1993Bt aizawai HD133
Cry1Ab10A29125Fischhoff et al.1987Bt kurstaki HD1
Cry1Ab12AAC640033746545Silva-Werneck et al.1998Bt kurstaki S93
Cry1Ab13AAN7649425990352Tan et al.2002Bt c005
Cry1Ab14AAG1687710440886Meza-Basso & Theoduloz2000Native Chilean Bt
Cry1Ab15AAO1330227436100Li et al.2001Bt B-Hm-16
Cry1Ab16AAK5554614190061Yu et al.2002Bt AC-11
Cry1Ab17AAT4641548734426Huang et al.2004Bt WB9
Cry1Ab18AAQ8825937048803Stobdan et al.2004Bt
Cry1Ab19AAW3176156900936Zhong et al.2005Bt X-2
Cry1Ab20ABB7246082395049Liu et al.2006BtC008
Cry1Ab21ABS18384151655610Swiecicka et al.2007Bt IS5056
Cry1Ab22ABW87320159024156Wu and Feng2008BtS2491Ab
Cry1Ab23HQ439777Liu et al.2010Bt N32-2-2
Cry1Ab24HQ439778Liu et al.2010Bt HD12
Cry1Ab25HQ685122337732100Li & Luo2011Bt LS-R-30
Cry1Ab26HQ847729320090245Prathap Reddy et al.2011DOR BT-1
Cry1Ab27JN135249Ammouneh et al. (doi:10.3906/tar-1007-1117)2011
Cry1Ab28JN135250Ammouneh et al.2011
Cry1Ab29JN135251Ammouneh et al.2011
Cry1Ab30JN135252Ammouneh et al.2011
Cry1Ab31JN135253Ammouneh et al.2011
Cry1Ab32JN135254Ammouneh et al.2011
Cry1Ab34KC156668Sampson et al.2012ARP102
Cry1Ac1AAA22331Adang et al.1985Bt kurstaki HD73
Cry1Ac2AAA22338Von Tersch et al.1991Bt kenyae
Cry1Ac3CAA38098Dardenne et al.1990Bt BTS89A
Cry1Ac4AAA73077Feitelson1991Bt kurstaki PS85A1
Cry1Ac5AAA22339Feitelson1992Bt kurstaki PS81GG
Cry1Ac6AAA86266Masson et al.1994Bt kurstaki NRD-12
Cry1Ac7AAB46989Herrera et al.1994Bt kurstaki HD73
Cry1Ac8AAC44841Omolo et al.1997Bt kurstaki HD73
Cry1Ac9AAB49768Gleave et al.1992Bt DSIR732
Cry1Ac10CAA05505Sun1997Bt kurstaki YBT-1520
Cry1Ac11CAA10270Makhdoom & Riazuddin1998
Cry1Ac13AAD38701Qiao et al.1999Bt kurstaki HD1
Cry1Ac14AAQ06607Yao et al.2002Bt Ly30
Cry1Ac15AAN07788Tzeng et al.2001Bt from Taiwan
Cry1Ac16AAU87037Zhao et al.2005Bt H3
Cry1Ac17AAX18704Hire et al.2005Bt kenyae HD549
Cry1Ac18AAY88347Kaur & Allam2005Bt SK-729
Cry1Ac19ABD37053Gao et al.2005Bt C-33
Cry1Ac20ABB89046Tan et al.2005
Cry1Ac21AAY66992Sauka et al.2005INTA Mol-12
Cry1Ac22ABZ01836Zhang & Fang2008Bt W015-1
Cry1Ac23CAQ30431Kashyap et al.2008Bt
Cry1Ac24ABL01535Arango et al.2008Bt 146-158-01
Cry1Ac25FJ513324237688242Guan et al.2011Bt Tm37-6
Cry1Ac26FJ617446256003038Guan et al.2011Bt Tm41-4
Cry1Ac27FJ617447256003040Guan et al.2011Bt Tm44-1B
Cry1Ac28ACM90319Li et al.2009Bt Q-12
Cry1Ac29DQ438941Diego Sauka2009INTA TA24-6
Cry1Ac30GQ227507Zhang et al.2010Bt S1478-1
Cry1Ac31GU446674319433505Zhao et al.2010Bt S3299-1
Cry1Ac32HM061081Lu et al.2010Bt ZQ-89
Cry1Ac33GQ866913306977639Kaur & Meena2011Bt SK-711
Cry1Ac34HQ230364314906994Kaur & Kumari2010Bt SK-783
Cry1Ac35JF340157Kumari & Kaur2011Bt SK-784
Cry1Ac36JN387137Kumari & Kaur2011Bt SK-958
Cry1Ac37JQ317685Kumari & Kaur2011Bt SK-793
Cry1Ac38ACC86135Lin et al.2008Bt LSZ9408
Cry1Ad1AAA22340Feitelson1993Bt aizawai PS81I
Cry1Ad2CAA01880Anonymous1995Bt PS81RR1
Cry1Ae1AAA22410Lee & Aronson1991Bt alesti
Cry1Af1AAB82749Kang et al.1997Bt NT0423
Cry1Ag1AAD46137Mustafa1999
Cry1Ah1AAQ14326Tan et al.2000
Cry1Ah2ABB76664Qi et al.2005Bt alesti
Cry1Ah3HQ439779Liu et al.2010Bt S6
Cry1Ai1AAO39719Wang et al.2002
Cry1Ai2HQ439780Liu et al.2010Bt SC6H8
Cry1Aj1KJ28846Zonglan Yu2014
Cry1Ba1CAA29898Brizzard & Whiteley1988Bt thuringiensis HD2
Cry1Ba2CAA65003Soetaert1996Bt entomocidus HD110
Cry1Ba3AAK63251Zhang et al.2001
Cry1Ba4AAK51084Nathan et al.2001Bt entomocidus HD9
Cry1Ba5ABO20894Song et al.2007Bt sfw-12
Cry1Ba6ABL60921Martins et al.2006Bt S601
Cry1Ba7HQ439781Liu et al.2010Bt N17-37
Cry1Ba8KJ868173Palma et al.2014Bt Na205-3
Cry1Bb1AAA22344Donovan et al.1994Bt EG5847
Cry1Bb2HQ439782Liu et al.2010Bt WBT-2
Cry1Bb3KJ619659Baonan et al.2014Bt FH21
Cry1Bc1CAA86568Bishop et al.1994Bt morrisoni
Cry1Bd1AAD10292Kuo et al.2000Bt wuhanensis HD525
Cry1Bd2AAM93496Isakova et al.2002Bt 834
Cry1Be1AAC32850Payne et al.1998Bt PS158C2
Cry1Be2AAQ52387Baum et al.2003
Cry1Be3ACV96720259156864Sun et al.2010Bt g9
Cry1Be4HM070026Liu et al.2010
Cry1Bf1CAC50778Arnaut et al.2001
Cry1Bf2AAQ52380Baum et al.2003
Cry1Bg1AAO39720Wang et al.2002
Cry1Bh1HQ589331315076091Lira et al.2010Bt PS46L
Cry1Bi1KC156700Sampson et al.2012ARP260
Cry1Ca1CAA30396Honee et al.1988Bt entomocidus 60.5
Cry1Ca2CAA31951Sanchis et al.1989Bt aizawai 7.29
Cry1Ca3AAA22343Feitelson1993Bt aizawai PS81I
Cry1Ca4CAA01886Van Mellaert et al.1990Bt entomocidus HD110
Cry1Ca5CAA65457Strizhov1996Bt aizawai 7.29
Cry1Ca6 [1]AAF37224Yu et al.2000Bt AF-2
Cry1Ca7AAG50438Aixing et al.2000Bt J8
Cry1Ca8AAM00264Chen et al.2001Bt c002
Cry1Ca9AAL79362Kao et al.2003Bt G10-01A
Cry1Ca10AAN16462Lin et al.2003Bt E05-20a
Cry1Ca11AAX53094Cai et al.2005Bt C-33
Cry1Ca12HM070027Liu et al.2010mo3-E7
Cry1Ca13HQ412621312192962Li & Luo2010Bt LB-R-78
Cry1Ca14JN651493Li Yuhong2011Bt LTS-38
Cry1Cb2AAG35409Song et al.2000Bt c001
Cry1Cb3ACD50894Huang et al.2008Bt 087
Cry1Da1CAA38099Hofte et al.1990Bt aizawai HD68
Cry1Da3HQ439784Liu et al.2010Bt HD12
Cry1Da4KJ619660Baonan et al.2014Bt FH21
Cry1Db1CAA80234Lambert1993Bt BTS00349A
Cry1Db2AAK48937Li et al.2001Bt B-Pr-88
Cry1Dc1ABK35074Lertwiriyawong et al.2006Bt JC291
Cry1Dd1KJ28844Zonglan Yu2014
Cry1Ea1CAA37933Visser et al.1990Bt kenyae 4F1
Cry1Ea2CAA39609Bosse et al.1990Bt kenyae
Cry1Ea3AAA22345Feitelson1991Bt kenyae PS81F
Cry1Ea4AAD04732Barboza-Corona et al.1998Bt kenyae LBIT-147
Cry1Ea6AAL50330Sun et al.1999Bt YBT-032
Cry1Ea7AAW72936Huehne et al.2005Bt JC190
Cry1Ea8ABX11258Huang et al.2007Bt HZM2
Cry1Ea9HQ439785Liu et al.2010Bt S6
Cry1Ea10ADR00398Goncalves et al.2010Bt BR64
Cry1Ea11JQ652456Lin Qunxin et al.2012Bt
Cry1Ea12KF601559Baonan He2013Bt strain V4
Cry1Eb1AAA22346Feitelson1993Bt aizawai PS81A2
Cry1Fa1AAA22348Chambers et al.1991Bt aizawai EG6346
Cry1Fa2AAA22347Feitelson1993Bt aizawai PS81I
Cry1Fa3HM070028Liu et al.2010Bt mo3-D8
Cry1Fa4HM439638Liu et al.2010Bt mo3-D10
Cry1Fb1CAA80235Lambert1993Bt BTS00349A
Cry1Fb2BAA25298Masuda & Asano1998Bt morrisoni INA67
Cry1Fb3AAF21767Song et al.1998Bt morrisoni
Cry1Fb4AAC10641Payne et al.1997
Cry1Fb5AAO13295Li et al.2001Bt B-Pr-88
Cry1Fb6ACD50892Huang et al.2008Bt 012
Cry1Fb7ACD50893Huang et al.2008Bt 087
Cry1Ga1CAA80233Lambert1993Bt BTS0349A
Cry1Ga2CAA70506Shevelev et al.1997Bt wuhanensis
Cry1Gb1AAD10291Kuo & Chak1999Bt wuhanensis HD525
Cry1Gb2AAO13756Li et al.2000Bt B-Pr-88
Cry1Gc1AAQ52381Baum et al.2003
Cry1Ha1CAA80236Lambert1993Bt BTS02069AA
Cry1Hb1AAA79694Koo et al.1995Bt morrisoni BF190
Cry1Hb2HQ439786Liu et al.2010Bt WBT-2
Cry1Hc1KJ28845Zonglan Yu2014
Cry1Ia1CAA44633Tailor et al.1992Bt kurstaki
Cry1Ia2AAA22354Gleave et al.1993Bt kurstaki
Cry1Ia3AAC36999Shin et al.1995Bt kurstaki HD1
Cry1Ia4AAB00958Kostichka et al.1996Bt AB88
Cry1Ia5CAA70124Selvapandiyan1996Bt 61
Cry1Ia6AAC26910Zhong et al.1998Bt kurstaki S101
Cry1Ia7AAM73516Porcar et al.2000Bt
Cry1Ia8AAK66742Song et al.2001
Cry1Ia9AAQ08616Yao et al.2002Bt Ly30
Cry1Ia10AAP86782Espindola et al.2003Bt thuringiensis
Cry1Ia11CAC85964Tounsi et al.2003Bt kurstaki BNS3
Cry1Ia12AAV53390Grossi de Sa et al.2005Bt
Cry1Ia13ABF83202Martins et al.2006Bt
Cry1Ia14ACG63871Liu & Guo2008Bt11
Cry1Ia15FJ617445256003036Guan et al.2011Bt E-1B
Cry1Ia16FJ617448256003042Guan et al.2011Bt E-1A
Cry1Ia17GU989199Li et al.2010Bt MX2
Cry1Ia18ADK23801300492624Li et al.2010Bt MX9
Cry1Ia19HQ439787Liu et al.2010Bt SC6H6
Cry1Ia20JQ228426Zhao Can2011Bt wu1H-3
Cry1Ia21JQ228424Zhao Can2011Bt you1D-9
Cry1Ia22JQ228427Zhao Can2011Bt wu1E-3
Cry1Ia23JQ228428Zhao Can2011Bt wu1E-4
Cry1Ia24JQ228429Zhao Can2011Bt wu2B-6
Cry1Ia25JQ228430Zhao Can2011Bt wu2G-11
Cry1Ia26JQ228431Zhao Can2011Bt wu2G-12
Cry1Ia27JQ228432Zhao Can2011Bt you2D-3
Cry1Ia28JQ228433Zhao Can2011Bt you2E-3
Cry1Ia29JQ228434Zhao Can2011Bt you2F-3
Cry1Ia30JQ317686Kumari & Kaur2011Bt 4J4
Cry1Ia31JX944038Song et al.2012Bt SC-7
Cry1Ia32JX944039Song et al.2012Bt SC-13
Cry1Ia33JX944040Song et al2012Bt SC-51
Cry1Ia34KJ868171Palma et al2014Bt Na205-3
Cry1Ia35KJ619662Baonan et al2014Bt V4
Cry1Ib1AAA82114Shin et al1995Bt entomocidus BP465
Cry1Ib2ABW88019Guan et al2007Bt PP61
Cry1Ib3ACD75515Liu & Guo2008Bt GS8
Cry1Ib4HM051227301641366Zhao et al2010Bt BF-4
Cry1Ib5HM070028Liu et al2010Bt mo3-D8
Cry1Ib6ADK38579300836937Li et al2010Bt LB52
Cry1Ib7JN571740Kumari & Kaur2011Bt SK-935
Cry1Ib8JN675714Swamy et al2011
Cry1Ib9JN675715Swamy et al2011
Cry1Ib10JN675716Swamy et al2011
Cry1Ib11JQ228423Zhao Can2011Bt HD12
Cry1Ic1AAC62933Osman et al1998Bt C18
Cry1Ic2AAE71691Osman et al2001
Cry1Id1AAD44366Choi2000
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Cry25Aa1AAC61892Kawalek and Gill1998Bt jegathesan
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Cry43Ca1KC156676Sampson et al2012ARP132
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Cry43-likeBAD15305Yokoyama and Tanaka2003P. lentimorbus semadara
Cry44AaBAD08532Ito et al2004Bt entomocidus INA288
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Cry46AaBAC79010Ito et al2004Bt dakota
Cry46Aa2BAG68906Ishikawa et al2008Bt A1470
Cry46AbBAD35170Yamagiwa et al2004Bt
Cry47AaAAY24695Kongsuwan et al2005Bt CAA890
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Cry49AaCAH56541Jones and Berry2005Bs IAB59
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Cry50Aa1BAE8699989885725Ohgushi et al2006Bt sotto
Cry50Ba1GU446675Zhang & Fang2011Bt S2160-1
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Cry54Aa1ACA52194169261091Tan et al2009Bt MC28
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Cry55Aa1ABW88932Guo et al2008YBT 1518
Cry55Aa2AAE3352610056620Bradfisch et al2000Bt Y41
Cry55Aa3HG764207Balasubramani et al2013Bt T44
Cry56Aa1ACU57499256033941Zhu et al2010Bt Ywc2-8
Cry56Aa2GQ483512300837105Guan et al2009Bt G7-1
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Cry56Aa4KJ740651Yu et al2014BN7-5
Cry57Aa1ANC87261225348555Noguera & Ibarra2009Bt kim
Cry57Ab1KF638650Guowang Zhou2013
Cry58Aa1ANC87260225348553Noguera & Ibarra2009Bt entomocidus
Cry59Ba1JN790647Qiao Li et al2012Bt Bm59-2
Cry59Aa1ACR43758239638225Noguera & Ibarra2009Bt kim LBIT-980
Cry60Aa1ACU24782255653180Sun and Park2009Bt jegathesan
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Cry60Aa3EEM99278228854669Read et al2009Bt IBL 4222
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Cry61Aa1HM035087Geng et al2010Sbt009
Cry61Aa2HM132125Mao et al2010HD868 (E5)
Cry61Aa3EEM19308228770790Read et al2010BGSC 4Y1
Cry62Aa1HM054509Zhu et al2010ST7
Cry63Aa1BAI44028260268375Nagamatsu et al2010MO19
Cry64Aa1BAJ05397294661779Ekino et al2010Bt tohokuensis
Cry65Aa1HM461868Geng et al2010SBt 003
Cry65Aa2ZP_04123838228962456Read et al2010T13001
Cry66Aa1HM485581Sun et al2010SBt 021
Cry66Aa2ZP_04099945228937265Read et al2010BGSC 4AW1
Cry67Aa1HM485582Sun et al2010SBt 009
Cry67Aa2ZP_04148882228988817Read et al2010BGSC 4Y1
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Cry69Aa2JQ821388Peng Guan2012Bt MC28
Cry69Ab1JN209957Yujie Tang2011Bt hs18-1
Cry70Aa1JN646781Qiao Li2011Bt hs18-1
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Cyt2Ba2AF020789Guerchicoff et al1997Bt israelensis PG14
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Cyt2Ba4AF022885Guerchicoff et al1997Bt morrisoni HD12
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Cyt2Ba9AL731825Berry et al2002Bt israelensis
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Cyt2Ca1AAK50455Baum et al2001Bt
Cyt3Aa1HM596591Zhu Jun2010Bt TD516

Weblinks

Einzelnachweise

  1. M. Ohba, E. Mizuki, A. Uemori: Parasporin, a new anticancer protein group from Bacillus thuringiensis. In: Anticancer Research. Band 29, Nummer 1, Januar 2009, S. 427–433, ISSN 0250-7005. PMID 19331182. PDF.
  2. N. P. Chougule, B. C. Bonning: Toxins for transgenic resistance to hemipteran pests. In: Toxins. Band 4, Nummer 6, Juni 2012, S. 405–429, ISSN 2072-6651. doi:10.3390/toxins4060405. PMID 22822455. PMC 3398418 (freier Volltext).
  3. M. A. Ibrahim, N. Griko, M. Junker, L. A. Bulla: Bacillus thuringiensis: a genomics and proteomics perspective. In: Bioengineered bugs. Band 1, Nummer 1, 2010 Jan-Feb, S. 31–50, ISSN 1949-1026. doi:10.4161/bbug.1.1.10519. PMID 21327125. PMC 3035146 (freier Volltext).
  4. A. Bravo, S. Likitvivatanavong, S. S. Gill, M. Soberón: Bacillus thuringiensis: A story of a successful bioinsecticide. In: Insect biochemistry and molecular biology. Band 41, Nummer 7, Juli 2011, S. 423–431, ISSN 1879-0240. doi:10.1016/j.ibmb.2011.02.006. PMID 21376122. PMC 3689885 (freier Volltext).
  5. monsanto.com: Safety Assessment of MON 89034 (Memento vom 10. April 2012 im Internet Archive; PDF; 230 KB, englisch)
  6. monsanto.com: Safety Assessment of YieldGard VT Rootworm/RR2 TM, MON 88017 (Memento vom 4. März 2016 im Internet Archive; PDF; 48 KB, englisch)
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  8. B. E. Tabashnik, J. B. Van Rensburg, Y. Carrière: Field-evolved insect resistance to Bt crops: definition, theory, and data. In: Journal of economic entomology. Band 102, Nummer 6, Dezember 2009, S. 2011–2025, ISSN 0022-0493. PMID 20069826.
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  12. New Designer Toxins Kill Bt-Resistant Insect Pests. sciencedaily.com, 1. November 2007, (abgerufen am 27. Oktober 2011)
  13. Jan-Wolfhard Kellmann: Neue Bakterien-Toxine gegen resistente Pflanzenschädlinge. Max-Planck-Institut für chemische Ökologie, Pressemitteilung vom 19. Oktober 2011 beim Informationsdienst Wissenschaft (idw-online.de), abgerufen am 27. Oktober 2011.
  14. J. W. Kronstad, H. E. Schnepf, H. R. Whiteley: Diversity of locations for Bacillus thuringiensis crystal protein genes. In: Journal of Bacteriology. Band 154, Nummer 1, April 1983, S. 419–428, PMID 6833183. PMC 217475 (freier Volltext).

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Bt toxin.jpg
Bt-Toxin Cry2Aa. In blau die Domain I mit den Alpha-Helices, grün Domain II, rot Domain III.

Das Bild wurde der Protein Database entnommen. Es ist Public Domain PDB ID: 1I5P. erstmals erwähnt in:

Morse, R. J., Stroud, R. M., Yamamoto, T.: Structure of Cry2Aa Suggests an Unexpected Receptor-Binding Epitope Structure 9 pp. 409 (2001) doi: 10.1016/S0969-2126(01)00601-3