Biokatalysator

Als Biokatalysator bezeichnet man ein Teilchen, das als Katalysator mindestens eine Reaktion beschleunigt. Obwohl der Biokatalysator während der Reaktion chemisch beteiligt ist und dadurch verändert wird, geht er nach Abschluss der Reaktion wieder in seinen Ausgangszustand über, so dass er viele Reaktionszyklen hintereinander katalysieren kann.

Jöns Jakob Berzelius verwendete als erster wissentlich einen Biokatalysator zur Hydrolyse von Stärke.

Enzyme, Ribozyme und Zellen

Meist handelt es sich bei Biokatalysatoren um Enzyme, seltener auch Ribozyme oder ganze Zellen.[1][2][3] Enzyme bestehen als Proteine aus einer Kette von Aminosäuren. Als Substrat bezeichnet man die Verbindung, die von einem Enzym umgesetzt wird. Als Inhibitor wird eine Verbindung bezeichnet, die eine enzymatische Reaktion verlangsamt oder unterbindet.

Oftmals werden Enzyme im Zuge eines Protein-Engineerings optimiert und auch an ein Trägermaterial gebunden,[4] man bezeichnet einen derartigen Biokatalysator dann als immobilisiertes rekombinantes Enzym. Die Vorteile dieser Technik sind, dass der Biokatalysator dann länger stabil bleibt und leichter von dem Reaktionsgemisch wieder entfernt werden kann.

Besteht der Biokatalysator aus Ribonukleotiden, dann handelt es sich um eine katalytisch wirksame Ribonukleinsäure, die man funktionell zu den selteneren Ribozymen zählt.

Biokatalysatoren ermöglichen die biochemischen Reaktionen und physiologischen Prozesse aller Lebewesen. Ohne Biokatalysatoren wäre das Leben, wie wir es auf der Erde vorfinden, undenkbar.

Verwendung

Biokatalysatoren werden aber auch in der organischen Synthese verwendet, da man damit unter vergleichsweise milden Reaktionsbedingungen Produkte mit hoher Selektivität herstellen kann.[5] Ein weiterer Vorteil von Biokatalysatoren besteht darin, dass man keine Racemate erhält (die Bildung eines Enantiomers ist zumeist stark bevorzugt). Bei einer chemischen enantioselektiven Synthese werden derart hohe Enantiomerenüberschüsse in der Regel nicht erreicht.

Vorteilhaft ist es, wenn man die Biokatalysatoren immobilisiert. So lassen sich beispielsweise Alkoholdehydrogenasen (ADH) mit ihren Coenzymen wie NADPH/NADH zusammen mit Pufferkomponenten einfach und kostengünstig auf Superabsorberpolymere (SAP) immobilisieren. Die Reduktion von prochiralen Ketonen erfolgt in wässrigem Isopropylalkohol (IPA) bei Raumtemperatur. Cofactorregenerierung erfolgt über IPA. Nach einfacher Abtrennung des Immobilisats erhält man in guten Ausbeuten und hohen Enantiomerenreinheiten die chiralen Alkohole. Vorteilhaft ist auch, das der immobilisierte Katalysator stabil ist und mehrfach wieder verwendet werden kann.[6]

Für industrielle Zwecke eingesetzte Biokatalysatoren sind z. B. Lipasen, Esterasen, Proteasen, Amylasen und Oxidasen. Dabei werden die Biokatalysatoren nicht nur in wässrigen Reaktionsmedien (Puffer) eingesetzt, sondern sind auch in organischen Lösungsmitteln aktiv. Seit Mitte der 1980er ist auch bekannt, dass man Biokatalysatoren in überkritischen Flüssigkeiten einsetzen kann.

Ein Beispiel für einen Biokatalysator ist Chymotrypsin, der die Spaltung von Eiweißketten katalysiert. Im Labor wäre dafür konzentrierte Salzsäure bei Siedetemperatur nötig.[7]

Einzelnachweise

  1. ↑ A. S. Bommarius, J. K. Blum, M. J. Abrahamson: Status of protein engineering for biocatalysts: how to design an industrially useful biocatalyst. In: Current opinion in chemical biology. Band 15, Nummer 2, April 2011, S. 194–200, doi:10.1016/j.cbpa.2010.11.011. PMID 21115265.
  2. ↑ L. R. Jarboe, L. A. Royce, P. Liu: Understanding biocatalyst inhibition by carboxylic acids. In: Frontiers in microbiology. Band 4, 2013, S. 272, doi:10.3389/fmicb.2013.00272. PMID 24027566. PMC 3760142 (freier Volltext).
  3. ↑ L. Fernández-Arrojo, M. E. Guazzaroni, N. López-Cortés, A. Beloqui, M. Ferrer: Metagenomic era for biocatalyst identification. In: Current Opinion in Biotechnology. Band 21, Nummer 6, Dezember 2010, S. 725–733, doi:10.1016/j.copbio.2010.09.006. PMID 20934867.
  4. ↑ M. Wang, T. Si, H. Zhao: Biocatalyst development by directed evolution. In: Bioresource Technology. Band 115, Juli 2012, S. 117–125, doi:10.1016/j.biortech.2012.01.054. PMID 22310212. PMC 3351540 (freier Volltext).
  5. ↑ G. E. Jeromin und M. Bertau: Bioorganikum – Praktikum der Biokatalyse. Wiley-VCH, Weinheim 2005, ISBN 3-527-31245-5
  6. ↑ G. Jeromin: Superabsorbed alcohol dehydrogenase—a new catalyst for asymmetric reductions. In: Biotechnology Letters. 2009, Band 31, Nummer 11, S. 1717–1721 doi:10.1007/s10529-009-0062-x.
  7. ↑ James Darnell, Harvey F. Lodish, Lothar Träger: Molekulare Zellbiologie. 2. Auflage. De Gruyter, Berlin [u. a.] 1996, ISBN 3-11-014460-3.