β-Fass

Bändermodell eines Sucrose spezifischen Porins aus Salmonellen:[1] Seitenansicht (parallel zur Membran) der β-Fass-Struktur mit den antiparallelen β-Faltblättern.

Ein β-Fass (engl. β-barrel) ist ein Proteinstruktur-Motiv, das besonders in porenbildenden Proteinen vorkommt. Es besteht aus mindestens fünf β-Faltblättern, die im Kreis angeordnet sind und so eine Röhre (die Pore) bilden, die meist für die Funktion des Proteins als Transportprotein verantwortlich ist. Der Innendurchmesser einer solchen Pore kann von wenigen bis mehreren Dutzend Ångström betragen.

Siehe auch

  • OB-Faltung

Literatur

  • W. M. Liu: Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics. In: Journal of molecular biology. Band 275, Nummer 4, Januar 1998, S. 541–545. doi:10.1006/jmbi.1997.1501. PMID 9466929. (Review).
  • W. C. Wimley: The versatile beta-barrel membrane protein. In: Current opinion in structural biology. Band 13, Nummer 4, August 2003, S. 404–411, ISSN 0959-440X. PMID 12948769. (Review).
  • A. G. Murzin, A. M. Lesk, C. Chothia: Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures. In: Journal of Molecular Biology. Band 236, Nummer 5, März 1994, S. 1382–1400. PMID 8126727.

Einzelnachweise

  1. ↑ Forst, D. et al. (1998): Structure of the sucrose-specific porin ScrY from Salmonella typhimurium and its complex with sucrose. In: Nat. Struct. Biol. Bd. 5, S. 37–46. PMID 9437428 PDB 1A0S

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Sucrose porin 1a0s.png
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Side view of a single monomer of a sucrose porin protein from the bacterium Salmonella typhimurium, illustrating the canonical antiparallel beta barrel structure. Porins are transmembrane proteins that facilitate transfer of small molecules such as sucrose that are polar or charged and therefore cannot diffuse through the hydrophobic cell membrane.