Argininosuccinat-Synthase

Argininosuccinat-Synthase
Argininosuccinate synthetase tetramer, Thermus thermophilus nach PDB 1J1Z
Vorhandene Strukturdaten: 2nz2
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	412 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name	ASS1
Externe IDs	GeneCards: ASS1 OMIM: 603470 UniProt P00966 MGI: 88090
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	6.3.4.5, Ligase
Reaktionsart	Addition
Substrat	ATP + Citrullin + Aspartat
Produkte	AMP + Diphosphat + Argininosuccinat
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen[1]
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	445	11898
Ensembl	ENSG00000130707	ENSMUSG00000076441
UniProt	P00966	P16460
Refseq (mRNA)	NM_000050	NM_007494
Refseq (Protein)	NP_000041	NP_031520
Genlocus	Chr 9: 130.44 – 130.5 Mb	Chr 2: 31.47 – 31.52 Mb
PubMed-Suche	445	11898

Die Argininosuccinat-Synthase (ASS) (auch Argininosuccinat-Synthetase) ist das Enzym, das die Umsetzung von Aspartat und Citrullin zu Argininosuccinat katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Lebewesen bei der Biosynthese der Aminosäure Arginin statt und ist in Wirbeltieren Teil des Harnstoffzyklus. Mutationen im ASS1-Gen sind die Ursache für Citrullinämie Typ I.^[2][3]

Die Regulation der leberspezifischen ASS-Expression findet über cAMP-Signalwege statt. In der Caco-2-Zelllinie agieren IL-1-beta und Stickstoffmonoxid als Gegenspieler der ASS-Regulation.^[4][5]

+ + ATP ⇔
⇔ + AMP + PP_i

Citrullin und Aspartat kondensieren zu Argininsuccinat.

Wikibooks: Harnstoffzyklus – Lern- und Lehrmaterialien

• reactome: ATP + aspartate + citrulline ⇔ argininosuccinate + AMP + pyrophosphate

1. ↑ Homologe bei OMA
2. ↑ UniProt P00966
3. ↑ Engel K, Höhne W, Häberle J: Mutations and polymorphisms in the human argininosuccinate synthetase (ASS1) gene. In: Hum. Mutat. 30. Jahrgang, Nr. 3, März 2009, S. 300–7, doi:10.1002/humu.20847, PMID 19006241. 
4. ↑ Guei TR, Liu MC, Yang CP, Su TS: Identification of a liver-specific cAMP response element in the human argininosuccinate synthetase gene. In: Biochem Biophys Res Commun. 377. Jahrgang, Nr. 1, Dezember 2008, S. 257–61, doi:10.1016/j.bbrc.2008.09.118, PMID 18840401. 
5. ↑ Brasse-Lagnel C, Lavoinne A, Fairand A, Vavasseur K, Deniel N, Husson A: Biphasic effect of IL-1beta on the activity of argininosuccinate synthetase in Caco-2 cells. Involvement of nitric oxide production. In: Biochimie. 88. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2006, S. 607–12, doi:10.1016/j.biochi.2005.11.005, PMID 16380201.