Angiotensin-konvertierendes Enzym

Angiotensin-konvertierendes Enzym
Angiotensin-konvertierendes Enzym
Darstellung des ACE nach PDB 1O86

Vorhandene Strukturdaten: 1O86, 1O8A, 1UZE, 1UZF, 2C6F, 2C6N, 2IUL, 2IUX, 2OC2, 2XY9, 2XYD, 2YDM, 3BKK, 3BKL, 3L3N, 3NXQ, 4APH, 4APJ, 4BXK, 4BZR, 4BZS, 4C2N, 4C2O, 4C2P, 4C2Q, 4C2R, 4CA5, 4CA6

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur1277 bzw. 1203 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktursingle pass Typ I Membranprotein
KofaktorZn2+, Cl
IsoformenS1, S2, T
Bezeichner
Gen-NamenACE ; ACE1; CD143
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie3.4.15.1Metalloprotease
MEROPSM2
SubstratAngiotensin I
ProdukteAngiotensin II
Vorkommen
Homologie-FamilieHovergen
Übergeordnetes TaxonKiefermäuler
Orthologe
MenschHausmaus
Entrez163611421
EnsemblENSG00000159640ENSMUSG00000020681
UniProtP12821P09470
Refseq (mRNA)NM_000789NM_001281819
Refseq (Protein)NP_000780NP_001268748
Genlocus Chr 17: 63.48 – 63.5 Mb Chr 11: 105.97 – 105.99 Mb
PubMed-Suche163611421

Angiotensin-konvertierendes Enzym (englisch Angiotensin Converting Enzyme, kurz ACE; deutsch Angiontensin-Conversionsenzym) (synonym: Kininase II, Angiotensinase und Hypertensinase) ist ein Enzym, das bei der Aufrechterhaltung des Blutdruckes und der Regelung des Wasser-Elektrolyt-Haushaltes von großer Bedeutung ist.

Eine Isoform, das alpha-ACE, kommt vor allem an der Oberfläche der Endothelzellen der Lungengefäße vor. Beta- und gamma-ACE finden sich in den Endothelien der Nierengefäße. ACE konnte zudem in Fibroblasten, Monozyten, Makrophagen, Spermien und Nervenzellen nachgewiesen werden.

ACE hat die Eigenschaften einer Peptidase und wandelt innerhalb des Renin-Angiotensin-Aldosteron-Systems das Peptid und Prohormon Angiotensin I durch Abspaltung der zwei C-terminalen Aminosäuren in das Hormon Angiotensin II um. Dieses wirkt stark gefäßverengend (vasokonstriktorisch). ACE erhöht auf diese Weise indirekt den Blutdruck. ACE unterstützt diese Funktion auch durch Abspaltung der zwei C-terminalen Aminosäuren des Gewebshormons Bradykinin, was zu dessen Inaktivierung führt.

Es wurde 1956 durch Leonard T. Skeggs und Kollegen gefunden.[1]

Medizinische Bedeutung

ACE-Hemmer werden zur Behandlung der arteriellen Hypertonie und bei Herzinsuffizienz eingesetzt. Sie bilden mit einem Umsatz von etwa 1,9 Milliarden EUR / Jahr (2008) die umsatzstärkste Arzneimittelgruppe in Deutschland.

Erhöhte Spiegel des ACE können ein Hinweis auf eine Sarkoidose sein.

Einzelnachweise

  1. L. T. Skeggs, J. R. Kahn, N. P. Shumway: The preparation and function of the hypertensin-converting enzyme. In: The Journal of experimental medicine. Band 103, März 1956, S. 295–299, PMID 13295487

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PDB 1o86 EBI.jpg
Grafik des Molekularstruktur von jenem Protein, das mit 1o86 code registriert ist.