Angiotensin-konvertierendes Enzym

Angiotensin-konvertierendes Enzym
Darstellung des ACE nach PDB 1O86
Vorhandene Strukturdaten: 1O86, 1O8A, 1UZE, 1UZF, 2C6F, 2C6N, 2IUL, 2IUX, 2OC2, 2XY9, 2XYD, 2YDM, 3BKK, 3BKL, 3L3N, 3NXQ, 4APH, 4APJ, 4BXK, 4BZR, 4BZS, 4C2N, 4C2O, 4C2P, 4C2Q, 4C2R, 4CA5, 4CA6
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	1277 bzw. 1203 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	single pass Typ I Membranprotein
Kofaktor	Zn2+, Cl−
Isoformen	S1, S2, T
Bezeichner
Gen-Namen	ACE ; ACE1; CD143
Externe IDs	OMIM: 106180 UniProt P12821 MGI: 87874
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.4.15.1, Metalloprotease
MEROPS	M2
Substrat	Angiotensin I
Produkte	Angiotensin II
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Kiefermäuler
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	1636	11421
Ensembl	ENSG00000159640	ENSMUSG00000020681
UniProt	P12821	P09470
Refseq (mRNA)	NM_000789	NM_001281819
Refseq (Protein)	NP_000780	NP_001268748
Genlocus	Chr 17: 63.48 – 63.5 Mb	Chr 11: 105.97 – 105.99 Mb
PubMed-Suche	1636	11421

Angiotensin-konvertierendes Enzym (englisch Angiotensin Converting Enzyme, kurz ACE; deutsch Angiontensin-Conversionsenzym) (synonym: Kininase II, Angiotensinase und Hypertensinase) ist ein Enzym, das bei der Aufrechterhaltung des Blutdruckes und der Regelung des Wasser-Elektrolyt-Haushaltes von großer Bedeutung ist.

Eine Isoform, das alpha-ACE, kommt vor allem an der Oberfläche der Endothelzellen der Lungengefäße vor. Beta- und gamma-ACE finden sich in den Endothelien der Nierengefäße. ACE konnte zudem in Fibroblasten, Monozyten, Makrophagen, Spermien und Nervenzellen nachgewiesen werden.

ACE hat die Eigenschaften einer Peptidase und wandelt innerhalb des Renin-Angiotensin-Aldosteron-Systems das Peptid und Prohormon Angiotensin I durch Abspaltung der zwei C-terminalen Aminosäuren in das Hormon Angiotensin II um. Dieses wirkt stark gefäßverengend (vasokonstriktorisch). ACE erhöht auf diese Weise indirekt den Blutdruck. ACE unterstützt diese Funktion auch durch Abspaltung der zwei C-terminalen Aminosäuren des Gewebshormons Bradykinin, was zu dessen Inaktivierung führt.

Es wurde 1956 durch Leonard T. Skeggs und Kollegen gefunden.^[1]

ACE-Hemmer werden zur Behandlung der arteriellen Hypertonie und bei Herzinsuffizienz eingesetzt. Sie bilden mit einem Umsatz von etwa 1,9 Milliarden EUR / Jahr (2008) die umsatzstärkste Arzneimittelgruppe in Deutschland.

Erhöhte Spiegel des ACE können ein Hinweis auf eine Sarkoidose sein.

• Angiotensin Converting Enzyme (ACE) – Übersicht

1. ↑ L. T. Skeggs, J. R. Kahn, N. P. Shumway: The preparation and function of the hypertensin-converting enzyme. In: The Journal of experimental medicine. Band 103, März 1956, S. 295–299, PMID 13295487