Amylin

Insel-Amyloid-Polypeptid
(c) Jasu, CC BY-SA 3.0
Primärstruktur von Amylin mit Disulfidbrücke und Spaltstellen
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	37 aa; 3,9 kDa
Präkursor	(89 aa; 9,8 kDa)
Bezeichner
Gen-Namen	IAPP ; IAP; DAP; AMYLIN
Externe IDs	OMIM: 147940 MGI: 96382
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi
Orthologe
	Mensch	Maus
Entrez	3375	15874
Ensembl	ENSG00000121351	ENSMUSG00000041681
UniProt	P10997	P12968
Refseq (mRNA)	NM_000415	NM_010491
Refseq (Protein)	NP_000406	NP_034621
Genlocus	Chr 12: 21.42 – 21.42 Mb	Chr 6: 142.26 – 142.26 Mb
PubMed-Suche	3375	15874

Amylin, auch Insel-Amyloid-Polypeptid (IAPP), ist ein Peptidhormon, welches durch die β-Zellen der Bauchspeicheldrüse zusammen mit Insulin (allerdings nur in einem Hundertstel der Menge von Insulin) gebildet wird. Bei Funktionsunfähigkeit der Bauchspeicheldrüse (z. B. durch Diabetes) wird es wie Insulin nicht mehr produziert. Es ist ein Hauptbestandteil der Amyloidablagerungen in den Langerhansschen Inseln, die man z. B. bei Diabetes mellitus Typ II findet.

Funktion

Amylin ist ein Teil des endokrinen Systems und greift in den Kohlenhydratstoffwechsel ein. Es ergänzt hierbei das Insulin.^[1] Obgleich die komplette Funktion des Amylins noch nicht vollständig bekannt ist, wird angenommen, dass Amylin den Blutzuckerspiegel stabilisiert, indem es die Abgabe von Glucagon hemmt.

Struktur

Die Primärstruktur des humanen Peptids besteht aus 37 Aminosäuren mit einer Disulfidbrücke zwischen den Cysteinen Cys-2 und Cys-7.^[2] Das Gen befindet sich auf Chromosom 12.

Pharmakologie

Amylin spielt eine Rolle bei der Langzeitregulation der Nahrungsaufnahme,^[3] weshalb der Einsatz als Appetitzügler untersucht wird. Aus diesem Grund ist eventuell auch sein Einsatz als Mittel zur Behandlung von Diabetes Typ 1 und 2 möglich. Weiterhin zeigt eine Publikation einen positiven Einfluss bei der Verminderung von Osteoporose.^[4]

Einzelnachweise

1. ↑ tumaini.de: Amylin (Memento vom 9. November 2007 im Internet Archive)
2. ↑ UniProt P10997
3. ↑ medicalforum.ch: Regulation der Nahrungsaufnahme durch Amylin und verwandte Peptide. (Memento vom 19. Dezember 2015 im Internet Archive) (PDF; 85 kB)
4. ↑ medizin-aspekte.de: Amylin verhindert Knochenschwund bei Osteoporose. (Memento vom 19. August 2007 im Internet Archive)

Literatur

• G. J. Cooper, A. C. Willis, A. Clark, R. C. Turner, R. B. Sim, K. B. Reid: Purification and characterization of a peptide from amyloid-rich pancreases of type 2 diabetic patients. In: Proc Natl Acad Sci U S A. 84(23), 1987 Dec, S. 8628–8632. PMID 3317417
• P. Westermark, C. Wernstedt, E. Wilander, D. W. Hayden, T. D. O’Brien, K. H. Johnson: Amyloid fibrils in human insulinoma and islets of Langerhans of the diabetic cat are derived from a neuropeptide-like protein also present in normal islet cells. In: Proc Natl Acad Sci U S A. 84(11), 1987 Jun, S. 3881–3885. PMID 3035556