Aldehydoxidase

Aldehydoxidase
Bändermodell nach PDB 4UHW
Vorhandene Strukturdaten: 4UHW, 4UHX
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	1338 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Molybdopterin, FAD, 2 (2Fe-2S)
Bezeichner
Gen-Namen	AOX1 AO
Externe IDs	OMIM: 602841 UniProt: Q06278
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.2.3.1, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Addition eines Sauerstoffatoms
Substrat	Aldehyd + O2 + H2O
Produkte	Carbonsäure + H2O2
Vorkommen
Homologie-Familie	AOX/XDH
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi
Orthologe (Mensch)
Entrez	316
Ensembl	ENSG00000138356
UniProt	Q06278
Refseq (mRNA)	NM_001159
Refseq (Protein)	NP_001150
Genlocus	Chr 2: 200.59 – 200.68 Mb
PubMed-Suche	316

Aldehydoxidase (AOX1) ist ein Enzym in Wirbeltieren, das den Abbau von Aldehyden katalysiert. Außerdem ist bekannt, dass AOX1 Nicotin zu Cotinin oxidiert. AOX1 ist daher wichtig für den Tryptophan-Stoffwechsel und die Biotransformation. Das Enzym ist beim Menschen im Zytosol von Leberzellen lokalisiert, aber auch in Lunge, Skelettmuskeln, Bauchspeicheldrüse und Fettzellen zu finden.^[1][2]

AOX1 ist homolog zur Xanthindehydrogenase, mit der sie früher verwechselt wurde. Mangel an AOX1 ist ein Faktor bei der seltenen Molybdän-Cofaktor-Defizienz. Im Menschen produziert nur eines der AOX-Gene ein funktionsfähiges Enzym, im Gegensatz zu anderen Wirbeltieren.^[3]

In Adipozyten ist AOX1 offenbar unabdingbar für die Adipogenese und die Ausschüttung von Adiponektin, wie aus Zellstudien gefolgert wurde. In Hepatozyten wird AOX1 durch Adiponektin herunterreguliert. Da es mit dem ABCA 1-Transporter coexprimiert wird, führt AOX1-Mangel durch ABCA1-Mangel zu reduziertem Lipidexport aus den Zellen.^[4][5][6]

Einzelnachweise

1. ↑ UniProt Q06278
2. ↑ Metacyc Enzyme: Aldehyde oxidase
3. ↑ Terao M, Kurosaki M, Barzago MM, et al.: Avian and canine aldehyde oxidases. Novel insights into the biology and evolution of molybdo-flavoenzymes. In: J. Biol. Chem.. 281, Nr. 28, Juli 2006, S. 19748–61. doi:10.1074/jbc.M600850200. PMID 16672219.
4. ↑ Weigert J, Neumeier M, Bauer S, et al.: Small-interference RNA-mediated knock-down of aldehyde oxidase 1 in 3T3-L1 cells impairs adipogenesis and adiponectin release. In: FEBS Lett.. 582, Nr. 19, August 2008, S. 2965–72. doi:10.1016/j.febslet.2008.07.034. PMID 18671973.
5. ↑ Neumeier M, Weigert J, Schäffler A, et al.: Aldehyde oxidase 1 is highly abundant in hepatic steatosis and is downregulated by adiponectin and fenofibric acid in hepatocytes in vitro. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 350, Nr. 3, November 2006, S. 731–5. doi:10.1016/j.bbrc.2006.09.101. PMID 17022944.
6. ↑ Sigruener A, Buechler C, Orsó E, et al.: Human aldehyde oxidase 1 interacts with ATP-binding cassette transporter-1 and modulates its activity in hepatocytes. In: Horm. Metab. Res.. 39, Nr. 11, November 2007, S. 781–9. doi:10.1055/s-2007-992129. PMID 17992631.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Tryptophan-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Biochemie und Molekularbiologie des Molybdän-Metabolismus in Pflanzen und Menschen