Adenin-Phosphoribosyltransferase
| Adenin-Phosphoribosyltransferase | ||
|---|---|---|
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| Bändermodell der APRT vom Menschen im Komplex mit den Substraten, nach PDB 1ZN7 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | APRT | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.4.2.7, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Phosphoribosylrests | |
| Substrat | Adenin + PRPP | |
| Produkte | AMP + Phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen[1] | |
Die Adenin-Phosphoribosyltransferase ist das Enzym, das die Synthese von AMP aus Adenin und PRPP katalysiert. Diese Reaktion des Salvage Pathway ist wesentlich effizienter als die de-novo-Biosynthese des AMP. Das Enzym kommt in allen Lebewesen und beim Menschen in allen Gewebetypen vor. Mutationen im APRT-Gen können für APRT-Mangel verantwortlich sein, der zu einer erblichen Form von Nierensteinen führt.[2]
Katalysierte Reaktion
+ 
+ PPi
Ribosephosphat wird auf Adenin übertragen, AMP entsteht.
Weblinks
- reactome: Adenine + PRPP → AMP + PPi
Einzelnachweise
Auf dieser Seite verwendete Medien
Ribbon diagram of a human adenine phosphoribosyltransferase (APRTase) dimer in complex with phosphoribosyl pyrophosphate, adenine and ribose 5-phosphate. Units colored from N- to C-terminal end; one magnesium ion visible in green, the other obscured.
Created using Accelrys DS Visualizer Pro 1.6 and GIMP.
- Legend
Struktur von Adenin
Struktur von alpha-D-5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat (PRPP)
Struktur von Adenosinmonophosphat (AMP)