4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase

4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase
Homodimer von HPPD. Katalytische Domäne rot, orange Kugeln: Fe2+, oligomere Domäne blau
Vorhandene Strukturdaten: 1SP9
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	445 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer in Bakterien, Homodimer in Pflanzen
Kofaktor	Ascorbat, Fe2+
Bezeichner
Gen-Name	HPD
Externe IDs	OMIM: 609695 UniProt: P93836 CAS-Nummer: 9029-72-5
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.13.11.27, Dioxygenase
Reaktionsart	Oxidation
Substrat	4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure + O2
Produkte	Homogentisinsäure + CO2
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Die 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (HPPD) ist eine Nicht-Häm-Fe(II)-Oxygenase, die den zweiten Schritt im Tyrosinstoffwechsel, die Umwandlung von 4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure in Homogentisinsäure und Kohlendioxid katalysiert. Sie lässt sich in nahezu jeder aeroben Form des Lebens finden.^[1]

Biologische Funktion

Die durch die HPPD katalysierte Reaktion ist ein Zwischenschritt des Tyrosinabbaus zu Acetessigsäure und Fumarsäure.^[2]

Pflanzen benötigen HPPD um Plastochinon und Tocopherol zu produzieren.^[3]

Einzelnachweise

1. ↑ M. Gunsior, J. Ravel, G. L. Challis, C. A. Townsend: Engineering p-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase to a p-hydroxymandelate synthase and evidence for the proposed benzene oxide intermediate in homogentisate formation. In: Biochemistry. Band 43, Nummer 3, Januar 2004, S. 663–674, ISSN 0006-2960. doi:10.1021/bi035762w. PMID 14730970.
2. ↑ W. E. KNOX, M. LeMAY-KNOX: The oxidation in liver of l-tyrosine to acetoacetate through p-hydroxyphenylpyruvate and homogentisic acid. In: The Biochemical journal. Band 49, Nummer 5, Oktober 1951, S. 686–693, ISSN 0264-6021. PMID 14886367. PMC 1197578 (freier Volltext).
3. ↑ T. W. Goodwin, E. I. Mercer: Introduction to Plant Biochemistry. Pergamon Press, 1983.