δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase

Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase
Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase
Oberflächenmodell des ALAD-Octamers von zwei Seiten, eine Untereinheit als Bänder, nach PDB 1E51 und PISA.

Vorhandene Strukturdaten: 1E51, 1PV8

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur36,3 kDa / 330 Aminosäuren (Isoform 1)

39,0 kDa / 359 Aminosäuren (Isoform 2)

Sekundär- bis QuartärstrukturHomooctamer
KofaktorZn2+
Isoformen2
Bezeichner
Gen-NamenALAD ; ALADH; PBGS
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie4.2.1.24Lyase
ReaktionsartKondensation
Substrat2 δ-Aminolävulinsäure
ProduktePorphobilinogen + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie5-ALAD
Übergeordnetes TaxonEuteleostomi
Orthologe
MenschHaumaus
Entrez21017025
EnsemblNSG00000148218ENSMUSG00000028393
UniProtP13716P10518
Refseq (mRNA)NM_000031NM_00127644
Refseq (Protein)NP_000022NP_001263375
Genlocus Chr 9: 113.39 – 113.4 Mb Chr 4: 62.51 – 62.52 Mb
PubMed-Suche21017025

δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase (ALAD) oder auch Porphobilinogen-Synthase ist der Name des Enzyms in vielen Lebewesen, das zwei Moleküle δ-Aminolävulinsäure (ALA) zu einem Molekül Porphobilinogen zusammenbaut. Es ist damit ein unverzichtbarer Teil der Porphyrinbiosynthese, jener Teil des menschlichen Stoffwechsels, der den Blutfarbstoff Hämoglobin herstellt. Ein Mangel an ALAD beim Menschen, der durch Mutation am ALAD-Gen hervorgerufen wird, führt zur Porphyrie. Der Gehalt an ALAD im Blut ist erniedrigt bei einer Bleivergiftung,[1][2] als Folge tritt ein erhöhter Spiegel von ALA in Blut und Urin auf.[3]

Jede der acht identischen Untereinheiten des Enzyms bindet als Cofaktor ein Zinkion. In einem ähnlichen Pflanzenenzym ist Zink durch Magnesium ersetzt.[4]

Katalysierte Reaktion

Delta-Aminolävulinat + Delta-Aminolävulinat Porphobilinogen + 2 H2O

Zwei ALA-Moleküle kondensieren zu Porphobilinogen.

Einzelnachweise

  1. UniProt P13716
  2. Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).
  3. Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage, Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 978-3-13-759403-1, S. 192.
  4. PROSITE PDOC00153

Auf dieser Seite verwendete Medien

ALAD-1E51.jpg
Autor/Urheber: Ayacop, Lizenz: CC0
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Delta-Aminolävulinat.svg
Struktur von delta-Aminolävulinat
Porphobilinogen.svg
Struktur von Porphobilinogen