δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase

Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase
Oberflächenmodell des ALAD-Octamers von zwei Seiten, eine Untereinheit als Bänder, nach PDB 1E51 und PISA.
Vorhandene Strukturdaten: 1E51, 1PV8
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	36,3 kDa / 330 Aminosäuren (Isoform 1) 39,0 kDa / 359 Aminosäuren (Isoform 2)
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homooctamer
Kofaktor	Zn2+
Isoformen	2
Bezeichner
Gen-Namen	ALAD ; ALADH; PBGS
Externe IDs	OMIM: 125270 UniProt P13716 MGI: 96853
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.2.1.24, Lyase
Reaktionsart	Kondensation
Substrat	2 δ-Aminolävulinsäure
Produkte	Porphobilinogen + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie	5-ALAD
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi
Orthologe
	Mensch	Haumaus
Entrez	210	17025
Ensembl	NSG00000148218	ENSMUSG00000028393
UniProt	P13716	P10518
Refseq (mRNA)	NM_000031	NM_00127644
Refseq (Protein)	NP_000022	NP_001263375
Genlocus	Chr 9: 113.39 – 113.4 Mb	Chr 4: 62.51 – 62.52 Mb
PubMed-Suche	210	17025

δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase (ALAD) oder auch Porphobilinogen-Synthase ist der Name des Enzyms in vielen Lebewesen, das zwei Moleküle δ-Aminolävulinsäure (ALA) zu einem Molekül Porphobilinogen zusammenbaut. Es ist damit ein unverzichtbarer Teil der Porphyrinbiosynthese, jener Teil des menschlichen Stoffwechsels, der den Blutfarbstoff Hämoglobin herstellt. Ein Mangel an ALAD beim Menschen, der durch Mutation am ALAD-Gen hervorgerufen wird, führt zur Porphyrie. Der Gehalt an ALAD im Blut ist erniedrigt bei einer Bleivergiftung,^[1][2] als Folge tritt ein erhöhter Spiegel von ALA in Blut und Urin auf.^[3]

Jede der acht identischen Untereinheiten des Enzyms bindet als Cofaktor ein Zinkion. In einem ähnlichen Pflanzenenzym ist Zink durch Magnesium ersetzt.^[4]

+ ${\displaystyle \longrightarrow }$ + 2 H₂O

Zwei ALA-Moleküle kondensieren zu Porphobilinogen.

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

• Jassal, D’Eustachio / reactome: ALA is transported from the mitochondrial matrix to the cytosol
• Jassal, D’Eustachio / reactome: Two molecules of ALA condense to form porphobilinogen (PBG)
• Jassal, D’Eustachio / reactome: ALAD octamer associates with Pb++, forming a catalytically inactive complex

1. ↑ UniProt P13716
2. ↑ Δ-Aminolävulinsäure-Dehydratase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).
3. ↑ Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage, Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 978-3-13-759403-1, S. 192.
4. ↑ PROSITE PDOC00153