β-Sandwich

β-Sandwich-Struktur aus Tenascin C (1TEN)

Ein β-Sandwich ist eine Proteindomäne mit mindestens zwei gegenläufigen (antiparallelen) β-Strängen und mindestens einer β-Schleife.^[1]

Eigenschaften

β-Sandwich-Domänen werden nach ihrer jeweiligen Proteinfaltung in verschiedene Klassen eingeteilt. Das β-Sandwich von Immunglobulinen besteht aus sieben bis neun antiparallelen Strängen in zwei β-Faltblättern. Die jelly roll-Faltung (engl. für ‚Konfitürenbrötchen‘) kommt in manchen Kohlenhydrat-bindenden Proteinen wie das Lektin Concanavalin A, in der Kollagen-bindenden Domäne des Adhesins von Staphylococcus aureus und in den Fibronectin-bindenden Domänen von Tenascin vor. Die Lektin-Domäne des Typs L ist eine Variante der jelly roll-Faltung. Die C2-Domäne in Proteinkinase C-C2 besitzt ein β-Sandwich mit acht Strängen.

Literatur

• D. N. Woolfson, P. A. Evans, E. G. Hutchinson, J. M. Thornton: Topological and stereochemical restrictions in beta-sandwich protein structures. In: Protein engineering. Band 6, Nummer 5, Juli 1993, S. 461–470, ISSN 0269-2139. PMID 8415573.

Einzelnachweise

1. ↑ A. E. Kister, A. S. Fokas, T. S. Papatheodorou, I. M. Gelfand: Strict rules determine arrangements of strands in sandwich proteins. In: PNAS. 103, Nr. 11, 2006, S. 4107–4110. doi:10.1073/pnas.0510747103. PMID 16537492.