β-Helix

Frostschutzprotein aus Choristoneura fumiferana
Frostschutzprotein aus Tenebrio molitor

Die β-Helix ist eine Sekundärstruktur von Proteinen.

Eigenschaften

Eine β-Helix besteht als Proteinstruktur aus mehreren parallelen β-Strängen in helikaler Anordnung. Die β-Helix hat dabei zwei, drei oder vier Außenflächen. Proteine mit Pentapeptide Repeat besitzen vier Außenflächen.[1] Aufgrund der wiederholten β-Stränge ist die Aminosäuresequenz oftmals repetitiv. Die β-Helix wird durch Wasserstoffbrücken zwischen den β-Strängen, teilweise auch durch ionische Bindungen und Protein-Protein-Interaktionen stabilisiert. Beispiele für Proteine mit rechtsgängigen β-Helices sind die Pektat-Lyase aus Aspergillus niger, das tailspike protein des Bakteriophagen P22, die Rhamnogalacturonase A aus Aspergillus aculeatus und ein Frostschutzprotein aus Tenebrio molitor.[2][3] Beispiele für Proteine mit linksgängigen β-Helices sind ein Frostschutzprotein aus Choristoneura fumiferana,[4] die UDP-N-Acetylglucosamin-Acyltransferase und eine archaeische Carboanhydrase.[5] Bei manchen ist für eine korrekte Faltung ein Chaperon notwendig, von dem bisher zwei Typen beschrieben wurden.[6] Die β-Stränge einer β-Helix sind relativ kurz und gerade, die β-Faltblätter haben daher nicht die übliche rechtshändige Krümmung. Im Ramachandran-Plot liegen die Peptidbindungen in einem engeren Bereich als übliche β-Faltblätter.

β-Helices in Amyloidosen

β-Helix des tau-Proteins aus den neurofibrillären Bündeln eines Alzheimer-Patienten (PDB-code 5o3t).

β-Helices entstehen durch Umfaltung aus anderen Proteinstrukturen bei einer Reihe von Protein-Faltungskrankheiten, den Amyloidosen[7]. Hierzu gehören im Zentralnervensystem die Alzheimer-Krankheit (tau-Protein und amyloid precursor protein APP), die Parkinson-Krankheit (Synuclein), und Chorea Huntington (Huntingtin) sowie die Prion-Krankheiten. Außerhalb des ZNS findet sich Amyloid etwa bei den Ostertag-Amyloidosen (Lysozym, Apolipoprotein A1, Fibrinogen A oder Transthyretin). Bence Jones-Protein ist Immunglobulin leichte Kette, das bei monoklonalen Erkrankungen von Plasmazellen entsteht und dessen Präzipitation Nierenversagen verursacht. Amylin-Überproduktion und Fällung als Amyloid zerstört die β-Zellen des Pankreas und verursacht die sekundäre Insulin-Abhängigkeit bei Patienten mit Diabetes II. In Dialyse-Patienten kann es zur β-Mikroglobulin Amyloidose kommen, wenn das Protein nicht mit speziellen Membranen entfernt wird.

Literatur

  • A. Mitraki, S. Miller, M. J. van Raaij: Review: conformation and folding of novel beta-structural elements in viral fiber proteins: the triple beta-spiral and triple beta-helix. In: Journal of structural biology. Band 137, Nummer 1–2, 2002 Jan–Feb, S. 236–247, doi:10.1006/jsbi.2002.4447, PMID 12064949.
  • I. J. Clifton, M. A. McDonough, D. Ehrismann, N. J. Kershaw, N. Granatino, C. J. Schofield: Structural studies on 2-oxoglutarate oxygenases and related double-stranded beta-helix fold proteins. In: Journal of inorganic biochemistry. Band 100, Nummer 4, April 2006, S. 644–669, doi:10.1016/j.jinorgbio.2006.01.024, PMID 16513174.

Einzelnachweise

  1. ↑ M. W. Vetting, S. S. Hegde, J. E. Fajardo, A. Fiser, S. L. Roderick, H. E. Takiff, J. S. Blanchard: Pentapeptide repeat proteins. In: Biochemistry. Band 45, Nummer 1, Januar 2006, S. 1–10, doi:10.1021/bi052130w, PMID 16388575, PMC 2566302 (freier Volltext).
  2. ↑ J. Jenkins, O. Mayans, R. Pickersgill: Structure and evolution of parallel beta-helix proteins. In: Journal of structural biology. Band 122, Nummer 1–2, 1998, S. 236–246, doi:10.1006/jsbi.1998.3985, PMID 9724625.
  3. ↑ Y. C. Liou, A. Tocilj, P. L. Davies, Z. Jia: Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein. In: Nature. Band 406, Nummer 6793, Juli 2000, S. 322–324, doi:10.1038/35018604, PMID 10917536.
  4. ↑ E. K. Leinala, P. L. Davies, Z. Jia: Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model. In: Structure (London, England : 1993). Band 10, Nummer 5, Mai 2002, S. 619–627, PMID 12015145.
  5. ↑ C. Kisker, H. Schindelin, B. E. Alber, J. G. Ferry, D. C. Rees: A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila. In: The EMBO journal. Band 15, Nummer 10, Mai 1996, S. 2323–2330, PMID 8665839, PMC 450161 (freier Volltext).
  6. ↑ E. C. Schulz, R. Ficner: Knitting and snipping: chaperones in β-helix folding. In: Current opinion in structural biology. Band 21, Nummer 2, April 2011, S. 232–239, doi:10.1016/j.sbi.2011.01.009, PMID 21330133.
  7. ↑ Engelbert Buxbaum: Protein Folding Diseases. In: Fundamentals of Protein Structure and Function. Springer, Cham, 2015, ISBN 978-3-319-19919-1, S. 203–224, doi:10.1007/978-3-319-19920-7_10 (springer.com [abgerufen am 31. Oktober 2017]).

Auf dieser Seite verwendete Medien

1m8n Choristoneura fumiferana.png
(c) WillowW aus der englischsprachigen Wikipedia, CC BY-SA 3.0
Left-handed beta helix antifreeze protein. Made with MOLMOL.
Tau-amyloid-5o3t.png
Autor/Urheber: Ebuxbaum, Lizenz: CC BY-SA 4.0
3-dimensionale Struktur des tau-Proteins aus den neurofibrillären Bündeln eines Alzheimer-Patienten, bestimmt durch Cryo-Elektronenmikroskopie (PDB-code 5o3t). Die Abbildung wurde mit DeepView erstellt.
1ezg Tenebrio molitor.png
(c) WillowW aus der englischsprachigen Wikipedia, CC BY-SA 3.0
Bändermodell eines Frostschutzproteins des Mehlkäfers (Tenebrio molitor) in zwei verschiedenen Ansichten. Eine Seitenfläche der β-Helix wird durch parallele Beta-Faltblattstrukturen gebildet.