Glutathionperoxidase

Glutathionperoxidase 1
Glutathionperoxidase 1
Bänder- und Oberflächenmodell nach PDB 2F8A

Vorhandene Strukturdaten: 2f8a

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur201 AS; 21,9 kDa
Sekundär- bis QuartärstrukturHomotetramer
Bezeichner
Gen-NamenGPX1 ; GSHPX-1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie1.11.1.9Oxidoreduktase
ReaktionsartRedoxreaktion
Substrat2 Glutathion + H2O2
ProdukteGlutathiondisulfid + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-FamilieThioredoxin
Übergeordnetes TaxonLebewesen

Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Serins bzw. des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.

Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und – in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen – bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen.[1]

Katalysierte Reaktion

Die Reaktion lässt sich grob in folgende Einzelschritte unterteilen:

Enzym-Selenocystein-SeH + H2O2 Enzym-Selenocystein-SeOH + H2O

Enzym-Selenocystein-SeOH + GSH GS-Se-Selenocystein-Enzym + H2O

GS-Se-Selenocystein-Enzym + GSH Enzym-Selenocystein-SeH + GSSG

Als Gesamtreaktion ergibt sich also:

2 GSH + H2O2 2 H2O + GSSG

Das bei der Reaktion entstandene Glutathiondisulfid (GSSG) wird durch das Enzym Glutathiondisulfid-Reduktase mittels NADPH/H+ als Reduktionsmittel wieder zu zwei Molekülen Glutathion regeneriert.

Weblinks

Einzelnachweise

  1. K. Aoyama, K. Matsubara, S. Kobayashi: Aging and oxidative stress in progressive supranuclear palsy. In: Eur J Neurol. 13(1), Jan 2006, S. 89–92. (engl.)

Auf dieser Seite verwendete Medien

Glutathionperoxidase 2F8A.png
3d surface and ribbon model of glutathion peroxidase (GLX1) dimer from PDB 2F8A. Ref.: k.l.kavanagh et al. crystal structure of the selenocysteine to glycine mutant of human glutathione peroxidase 1. TO BE PUBLISHED, .